酶的催化机制资料.pptVIP

抑制剂对酶促反应的影响 不可逆抑制作用：抑制剂与酶分子的某些基团以共价键方式结合，使酶活性丧失。这些抑制剂一般不能用稀释、透析、超滤等物理方法除去，由他引起的抑制作用称不可抑制作用。按其作用的选择性不同又可分为非专一性和专一性两类。 （1）非专业性不可逆抑制 抑制剂与酶分子中一类或几类基团作用，无论是非必须基团还是必须基团，都进行共价结合。 （2）专一性不可逆抑制 有机磷杀虫剂（敌百虫、对琉磷、敌敌畏等）能专一性的与胆碱酯酶等羟基酶的羟基作用，与之结合使酶磷酰化而不可逆抑制酶的活性。 可逆抑制作用 竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争抑制作用 （1）竞争性抑制作用 如果抑制剂在结构上与底物相似，那么他可以同底物竞争性的与酶的活性部位相结合。酶与这种物质结合后，就不能再与底物结合，这种作用称为竞争性抑制作用 （2) 非竞争性抑制作用 ： 非竞争性抑制剂与酶活性部位以外的部分可逆的结合，不影响底物与酶分子的结合，也不影响酶对底物的亲和力，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用： 抑制剂不直接与酶结合酶结合而是和酶与底物形成的复合物的结合 ，使酶失去催化活性，称为反竞争性抑制作用 反竞争抑制作用 抑制剂并不直接与酶结合，而是与酶和底物形成的复合物结合，ES复合物结合为ESI，使酶失去催化活性，ESI同样也不能分解产物，所以ES实际生成量下降。 人有了知识，就会具备各种分析能力， 明辨是非的能力。 所以我们要勤恳读书，广泛阅读， 古人说“书中自有黄金屋。 ”通过阅读科技书籍，我们能丰富知识， 培养逻辑思维能力； 通过阅读文学作品，我们能提高文学鉴赏水平， 培养文学情趣； 通过阅读报刊，我们能增长见识，扩大自己的知识面。 有许多书籍还能培养我们的道德情操， 给我们巨大的精神力量， 鼓舞我们前进。 * 酶的催化机制 酶的催化作用 过渡态 分子活化能 在一个反应体系中，化学反应能否进行与活化分子的多少直接相关，活化分子越多，反应速率越快。所谓活化分子是指其所含能量达到或超过某一限度的分子，其在碰撞中能发生化学发应。某一限度是指能垒；活化分子所处的状态即我们所指的过渡态。活化能是指活化分子具有的能量与常态分子的能量差。酶的催化作用是降低反应的活化能，从而增加了活化分子的百分数，使反应更容易进行。 酶的催化包括酶如何同底物结合及酶如何能使反应加快两个方面。酶同底物结合已在酶催化作用的中间产物的实验中的得到证实。但酶究竟与底物何种方式结合，目前还停留在设想阶段，而且有不同的观点。一般认为酶同底物的结合发生在酶蛋白的活性部位。 中间产物学说 在酶促反应中，底物先与酶结合成不稳定的酶-底物复合物，然后在分解成酶与底物。 由于E与S结合，致使S分子内的某些化学键发生极化，呈不稳定的中间状态，可以继续分解到P和E ，E又能狗与其他S结合，继续发挥催化功能，所以少量的酶可以催化大量的底物。在反应过程中，如果是S到P，所需的活化能比上述有酶参加的活化能大得多。 在双分子反应中（即反应中有两种底物参加），酶先与一种底物结合成中间产物，后者再与第二底物起作用。表示如下 诱导契合”学说（induced fit theory） 酶对于它所作用的底物有着严格的选择,只能催化一定结构或者一些结构近似的化合物,使这些化合物发生生物化学反应。有的科学家提出,酶和底物结合时,底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合,就好像一把钥匙配一把锁一样。酶的这种互补形状,使酶只能与对应的化合物契合,从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物,这就是“锁钥学说”。 科学家后来发现,当底物与酶结合时,酶分子上的某些基团常常发生明显的变化。另外,酶常常能够催化同一个生化反应中正逆两个方向的反应。因此,“锁和钥匙学说”把酶的结构看成是固定不变的,这是不符合实际的。于是,有的科学家又提出,酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在,而是在受到诱导之后才形成互补的形状。这种方式如同一只手伸进手套之后,才诱导手套的形状发生变化一样。底物一旦结合上去,就能诱导酶蛋白的构像发生相应的变化,从而使酶和底物契合而形成酶-底物络合物,这就是1958年D.E.Koshland提出的“诱导契合学说”：酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基因达到正确的排列和定向，从而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。 后来,科学家对羧肽酶等进行了X射线衍射研究,研究的结果有力地支持了这个学说。 酶具有高催化效率的因素 近效应与定向排列 共价键催化 底物构想改变学说 酸碱催化 共价催