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一、酶活性的测定与酶的活性单位 活力（活性）就是酶催化一定化学反应的能力。酶催化的反应速度愈大，则酶的活力也愈大。所以测定酶的活力就是测定酶促反应的速度。 酶活力的高低以酶活力单位(U)表示。 酶活力单位：指酶在最适条件下，单位时间内，酶催化底物的减少量或产物的生成量。 两个酶活力单位 酶活力的国际单位(IU)： 1个国际单位是指在特定的条件下，每分钟催化1umol底物转化为产物所需的酶量。 酶活力的催量单位(katal)：1催量是指在特定条件下，每秒钟使1mol底物转化为产物所需的酶量。 kat与IU的换算: 1kat =6×107 IU 二、酶与疾病的发生-痛风症机制 三、酶与疾病的诊断 (一) 血清酶测定应用于肝胆疾病的诊断 当肝脏病变时，可引起血清中很多酶活力的变化，主要有： 1. 转氨酶：肝细胞损伤的敏感指标。 2. 卵磷脂-胆固醇转酰基酶(LCAT)：肝病时活力降低。 3. γ-谷氨酰转肽酶(γ-GT)：活动性肝病时升高。 (二) 血清酶的测定应用于急性心肌梗塞的诊断 1. LDH同工酶：LDH1明显升高 2. CK 同工酶:梗死时CK-MB可升高6倍。 (三) 血清酶的测定应用于诊断肿瘤 1. γ-GT：活动性肝病时升高。 2. 半乳糖基转移酶(Gal T)同工酶：正常只有Gal TⅠ，肿瘤时出现Gal TⅡ。 四、酶与疾病的治疗 1. 助消化酶； 2. 消炎酶； 3. 防治冠心病用酶； 4. 止血酶和抗血栓酶； 5. 抗肿瘤酶类； （L-Asn酶） 6. 其他酶类药物。 人有了知识，就会具备各种分析能力， 明辨是非的能力。 所以我们要勤恳读书，广泛阅读， 古人说“书中自有黄金屋。 ”通过阅读科技书籍，我们能丰富知识， 培养逻辑思维能力； 通过阅读文学作品，我们能提高文学鉴赏水平， 培养文学情趣； 通过阅读报刊，我们能增长见识，扩大自己的知识面。 有许多书籍还能培养我们的道德情操， 给我们巨大的精神力量， 鼓舞我们前进。 * 酶原激活的意义 ①避免自身消化作用。（如急性胰腺炎） ②保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。（如血栓） ③酶原还作为酶的贮存形式。 （二）变构调节：变构效应剂（激活剂或抑制剂）与变构酶活性中心以外的变构部位可逆结合，从而改变酶活性的调节方式。如Hb与氧结合正协同效应。 （三）化学修饰（也称共价修饰）：酶的一些基团与某些化学基团发生可逆共价修饰，从而改变酶活性的调节方式。如磷酸化和脱磷酸化。 （四）酶含量的调节（慢速）。 （五）同工酶 同工酶(isoenzyme)：是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶。 它不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，它们在生理上、免疫上、理化性质上都存在很多差异。研究最多的是乳酸脱氢酶。 发生疾病时，相应部位的同工酶释放到血清，酶活性增加。 心肌、肾中LDH1多； 骨骼肌、肝中LDH5多 第三节 酶促反应的动力学 酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。 一、底物浓度对反应速度的影响 在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈双曲线关系。 ①当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。 ②随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。 ③当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应。 一：混合：零 （一）米氏方程 中间产物学说。 米氏方程式揭示单底物反应的动力学特性（推导过程略）。 最大反应速率Vmax：是酶被底物完全饱和时的反应速率； 米氏常数Km：等于酶促反应速率为Vmax一半时的底物浓度。 (二) Km与Vmax的意义 Km的单位是mol/L，是酶的特征性常数。其与酶结构和反应环境（如底物、温度、PH、离子强度）有关，但与酶浓度无关。 同一酶对于不同底物有不同Km值， Km可表示酶对底物的亲和力（Km愈小，酶对底物的亲和力愈大）。 (三) Km与Vmax的测定（略） 双倒数(Lineweaver Burk)作图法 Hanes作图法 二、 酶浓度对反应速度的影响 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。 关系式为：v = k3 [E] 三、温度对反应速度的影响 具有双重性。右图为温度对淀粉酶活性的影响 最适温度：酶催化活性最高时的温度，不是酶的特征常数。 临床运用：低温麻醉：减低细胞代谢速率。高温灭菌：使酶变性。 四、pH对反应速度的影响 具有双重性，右图pH为对某些酶活性的影响； 最适pH：酶催化活性最高时的pH，也不是酶的特征常数。 机理：pH通过改变酶和底物分子解离状态和酶分子的构象影响反应速率。