生物化学-蛋白质化学..ppt

（1）变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，从而导致其理化性质改变、生物活性丧失的现象称为变性。变性不涉及一级结构的变化。 理化性质的变化：紫外吸收、化学活性及粘度上升，易被蛋白酶水解；溶解度下降、结晶能力丧失。 5、变性(denaturation)、复性(renaturation) （2）复性 （3）应用 ①利用变性： 酒精消毒 高压灭菌 ②防止变性：低温保存生物制品 ③取代变性：乳品解毒(用于急救重金属中毒) 6、呈色反应：双缩尿反应，等 双缩尿反应可检测蛋白质的水解程度 蛋白质的性质及纯化 章首 亲和层析 凝胶过滤 章首 酸碱性质 1、等电点沉淀 2、离子交换层析 3、电泳 蛋白质的性质及纯化 章首 类 别 特点及分布 举例 ? ? ? 简单蛋白质 清蛋白 溶于水，需饱和硫酸铵才能沉淀。广泛分布于一切生物体中 血清清蛋白、乳清蛋白 球蛋白 微溶于水，溶于稀盐溶液，需半饱和硫酸铵沉淀。分布普遍 血清球蛋白、肌球蛋白、大豆球蛋白等 谷蛋白 不溶于水、醇及中性盐溶液，易溶于稀酸或稀碱。各种谷物中 米谷蛋白、麦谷蛋白 醇溶谷蛋白 不溶于水，溶于70％～80％乙醇中 玉米蛋白 精蛋白 溶于水及稀酸，不溶于氨水，是碱性蛋白，含His.Arg多 蛙精蛋白 组蛋白 溶于水及稀酸，能溶于氨水，碱性蛋白，含His.Lys多 小牛胸腺组蛋白 硬蛋白 不溶于水、盐、稀酸或稀碱溶液。分布于动物体内结缔组织，毛、发、蹄、角等 角蛋白、胶原、弹性蛋白、丝心蛋白等 ? ? ? 结合蛋白质 核蛋白 辅基是核酸。存在于一切细胞中 核糖体、脱氧核糖核蛋白体 脂蛋白 与脂类结合而成。广泛分布于一切细胞中 卵黄蛋白、血清?-脂蛋白 糖蛋白 与糖类结合而成 粘蛋白、?-球蛋白、膜蛋白等 磷蛋白 以丝苏残基的-OH与磷酸成酯键结合而成。乳、蛋等生物材料中 酪蛋白、卵黄蛋白 血红素蛋白 辅基为血红素。存在于一切生物体中 血红蛋白、细胞色素等 黄蛋白 辅基为FAD或FMN。存在于一切生物体中 琥珀酸脱氢酶、D-氨基酸氧化酶等 金属蛋白 与金属元素直接结合 铁蛋白、乙醇脱氢酶(含锌)、黄嘌呤氧化酶(含钼、铁) return 章首 * * * 酶水解法 常用的酶有: 胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶 胃蛋白酶 嗜热菌蛋白酶等 优越性: 较高专一性 水解产率较高 肽链的部分降解 及肽片断的分离 节首 return 4.6、蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构是指多肽链骨架中原子的局部空间排列，不涉及侧链的构象，也就是该肽段主链骨架原子的相对空间位置，主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。维持二级结构的力量为氢键。 指示: 删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象...” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定” （二）二级结构的基本构象 （一）多肽主链的基本结构 节首 肽链构象 节首 return 肽平面(peptide unit)：由肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面。（CαCONHCα） （二）二级结构的基本构象 指示: 删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象...” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定” 1．螺旋结构 2．β折叠 3．转角 4．β突起 5．无规卷曲 6．三股螺旋 节首 return α螺旋主要的结构特点 右手型α螺旋结构模型 节首 return 1、α-螺旋(α-helix) 右手螺旋：3.6个AA/圈，螺距0.54nm； 氢键维系：链内氢键（AA1…AA4），平行长轴； 侧链伸出螺旋 β折叠结构 平行β折叠 节首 return β折叠结构 反平行β折叠 节首 return 2、β-折叠(β-pleated sheet) 多肽链充分伸展，肽平面折叠成锯齿状； 侧链交错位于锯齿状结构的上下方； 氢键维系：氢键的方向垂直长轴； 可有顺平行片层和反平行片层结构。 3、其它 （1）肽链主链出现的180°回折部分称β-转角。 （2）蛋白质分子中那些没有确定规律性的部分肽链构象称为无规卷曲。 三、结构域 结构域的定义 多肽链