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第一节 概述 一、酶(Enzymes)的概念 酶是由活性细胞产生的具有催化作用的蛋白质，被称为生物催化剂。 不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。 二、酶催化作用的特点 1、酶与非生物催化剂的共性 1) 反应前后不发生质与量的变化。 2) 用量少、催化效率高。 3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。 4) 都能降低反应的活化能。 2、酶作为生物催化剂的特性 1) 催化效率极高 2) 高度的专一性 3) 反应条件温和 4) 酶的催化活性是受调节控制的 第二节 酶的结构和功能 对于结合酶来说： (结合酶)全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子 金属离子 辅助因子(cofactors) 小分子有机化合物 辅助因子本身无催化作用，但一般在酶促反应中 起运输转移电子、原子或某些功能基团的作用。 对双成份酶（结合蛋白质）来说，辅助因子与酶蛋白应是1∶1，缺失就表现不出活性，缺少就会影响活性，但超过比例也不会提高活性。 生物体内酶的种类极多，但辅助 因子种类很有限。同一种辅助因子往 往能与多种不同的酶结合，形成不同 的全酶，如氧化还原酶类一般都以 NAD(P)、FMN、FAD为辅助因子。 而某种特定的酶一般只与一种辅酶结 合。故酶蛋白决定酶的专一性，而辅 助因子与酶的活性有关。 二、酶分子的结构与功能 酶催化的高效率、高度专一性和酶活 性可调节性都与酶蛋白本身的结构直接相 关。酶蛋白的一级结构决定其空间结构， 而酶的空间构象是酶催化功能的结构基础。 （二）酶的活性部位 （ the active site or active center） 酶蛋白分子并不是所有基团都与酶的活性 有关，只有少数特定AA残基的侧链基团和 酶的催化活性有直接关系，这些功能基团 称为酶的必需基团。 必需基团不一定都在活性部位、有些在活 性部位以外起维持酶分子结构的作用。 酶的活性中心与必需基团 （四）酶和酶原激活 某些酶（特别是蛋白酶）在细胞内合成时并无催化活性，经过一些酶和酸的作用后激活，才能变成具有活性的酶。这些无催化活性的酶分子前体称之为酶原。 酶原的激活∶使酶原转变为具有活性酶的作用称为酶原的激活。 如∶ 胰蛋白酶原的激活 人体肠道内蛋白酶的激活方式： 胰蛋白酶原 肠激酶 胰凝乳蛋白酶原 弹性蛋白酶原 胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶 弹性蛋白酶 羧肽酶原 羧肽酶 （五）同工酶 又称同功酶，是催化同一化学反应， 而酶分子的结构、组成有所不同的一系列 酶。它们存在于同一个体或组织中，但在 生理、免疫活性和理化性质上都存在差异。 同工酶是由不同亚基组成的二聚体、 四聚体或多聚体，不同的亚基在酶分子中 所占比例不同，酶分子之间即存在差异。 例如：乳酸脱氢酶为四聚体，由M链和H链 以不同的比例组成，共有五种分子形式： M4、M3H、M2H2、MH3、H4。它们虽然都 催化丙酮酸与乳酸之间的氧化还原反应， 但对底物的亲和力不同，对调节因子的敏 感性也不同。 第四节 酶促反应动力学(单底物） （酶反应速度和影响因素） 酶促反应动力学(Kinetics)是研究酶促反应速度，反应过程的规律及各种环境因素（底物浓度、温度、pH、[E]、[S]、抑制剂、激活剂）等对酶促反应速度的影响的科学。 酶促反应动力学的研究对酶的基础理论和生产 实践都有重要意义。 多底物酶促反应动力学部分请自学（363～367） 二、酶浓度对反应速度的影响 在正常情况下，酶反应速度与酶浓度之间存在线性关系，在生产上可通过酶量来控制生产时间。 v = k [E] 前提条件：[S]足够大， 不存在影响酶活性的