蛋白质的结构与功能教学文案.ppt

生物大分子的结构与功能;蛋白质的结构与功能;什么是蛋白质?;蛋白质的生物学重要性;第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质结构与功能的关系 第四节 蛋白质的理化性质 第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析;蛋白质的分子组成;组成蛋白质的元素;各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ;已知一蛋白溶液，测得该溶液中氮含量为4%，则该溶液中蛋白质的浓度为？;一、20种氨基酸; H O C HO C H CH2OH;氨基酸的通式;非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 芳香族氨基酸;（一）非极性脂肪族氨基酸;（二）极性中性氨基酸;（三）酸性氨基酸;（四）碱性氨基酸;（五）芳香族氨基酸;几种特殊氨基酸;半胱氨酸 ;三、氨基酸的理化性质;兼性离子 ;（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质;（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物;四、多肽链; O O ‖ ‖ NH2—CH—C—N—CH—C ︳ ︳ ︳ ＼ R1 H R2 OH;HOOCCHCH2COOH ︱ NH2;肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;多肽链有两端： N-端（氨基末端）多肽链中有游离?-氨基的一端； C-端（羧基末端）多肽链中有游离?-羧基的一端。;牛核糖核酸酶; 1. 谷胱甘肽 (glutathione, GSH);GSH过氧化物酶;;蛋白质的分子结构;蛋白质的分子结构包括: ;定义：蛋白质的一级结构 (primary structure) 指 蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。;二、蛋白质二级结构;（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上;?-螺旋 (?-helix) ?-折叠 (?-pleated sheet) ?-转角 (?-turn) 无规卷曲 (random coil) ;（二）?-螺旋是最常见的二级结构;（三）?-折叠使多肽链形成片层结构;;（四）?-转角和无规卷曲;（五）模体是具有特殊功能的超二级结构;钙结合蛋白中结合钙离子的模体;（六）侧链对二级结构形成的影响;三???蛋白质三级结构;; 肌红蛋白 (Mb) ;纤连蛋白分子的结构域;（三）分子伴侣;现已鉴定出来的分子伴侣中研究最清楚的是热休克蛋白。;伴侣蛋白在蛋白质折叠中的作用;亚基之间的结合主要是氢键和离子键。;由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相同，称之为同二聚体 (homodimer)，若亚基分子结构不同，则称之为异二聚体 (heterodimer)。 ;五、蛋白质的分类;蛋白质家族（protein family）：氨基酸序列相似而且空间结构与功能也十分相近的蛋白质。 属于同一蛋白质家族的成员，称为同源蛋白质（homologous protein）。 蛋白质超家族（superfamily）：2个或2个以上的蛋白质家族之间，其氨基酸序列的相似性并不高，但含有发挥相似作用的同一模体结构。;六、蛋白质组学;（二）蛋白质组学研究技术平台;蛋白质结构与功能的关系;一、蛋白质一级结构是基础 二、蛋白质功能依赖特定空间结构;（一）一级结构是空间构象的基础;（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能;（三）氨基酸序列提供重要的生物化学信息;（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病;肌红蛋白/血红蛋白 含有血红素辅基;肌红蛋白(myoglobin, Mb) ;;血红蛋白 (hemoglobin, Hb);Hb与Mb一样能可逆地与O2结合，Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（百分饱和度）随O2浓度变化而改变。;氧解离曲线;协同效应 (cooperativity);;血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。;别构效应 (allosteric effect);（三）蛋白质构象改变可引起疾病;蛋白质构象改变导致疾病的机理： 有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉