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食品生物化学教案

【篇一：生物化学教案】

基础生物化学教案

说［明：♦对于生物技术、生物工程专业学生第（一类授课对）：授

课学时70・76,实验44・50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食

品科学本科生第（二类授课对）：授课学时54-60,实验30-46学时;

第一类授课对理论学时取上限，第二类授课对，理论学时取下

限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程

度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。］

第一部分：理论教学内容

第一章绪论（1学时）

1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学

科基本内容；

2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情；

3.简要介绍学习方法具（体到某个章节）。

第二章蛋白质（10〜12学时）

本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明

确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢

奠定基础

1.关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意;

（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发

现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸

由终止密码uga编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。

（2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解

离的氨基酸组（氨酸和谷氨酸）滴定曲线。

提问：ph=pka时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什

么？his在生理ph条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？

（3）氨基酸的等电点计算公式应用

提问：不同ph下的组成分析和电泳行为？

phpi时，氨基酸带负电荷，aa-cooh解离成aa-coo,向正极移动。

ph=pi时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小phpi时，氨基酸带正电

荷，aa・nh2解离成・nh3,向负极移动。

（4）8种必需氨基酸记（忆）：

ile、met、val、leu、trp、phe、thr、lys

（5）氨基酸的化学反应强调参与反应的基团+-

2.蛋白质的分子结构：

（1）阐明概念：一级结构、构型与构、二级结构、酰胺平面、超二

级结构、三级结构、结构域、四级

结构。

（2）通过示意图精讲授各级结构的特点，并结合实例加深理解。点

应强调各级结构层次关系。结构层次举例

一级结构：胰岛素、牛胰rnase

超二级结构：角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白

三级结构：肌红蛋白

四级结构：血红蛋白

（3）提问：区分单体蛋白与寡聚蛋白的主要标志？亚（基之间结合作

用力：非共价建，二硫键例外）

单条肽链肌（红蛋白、rnase、胰岛素等）

单体蛋白

蛋白质多条肽链膜（凝乳蛋白酶）

（4）蛋白质分子结构与功能的系

一级结构与功能的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面

阐述高级结构与功能的关系，主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实

验。

把握真正内涵：一级结构由基因决定，一级结构含有高级结构信息:

最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范

德华作用是能量最低原理具体体现，多肽盘卷折叠的动力。

3.蛋白质的要性质

（1）蛋白质胶体溶液稳定性主要因素：♦球状蛋白分子表面水化膜;

同性电荷排斥。

（2）蛋白质的沉淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀

的原理

（3）蛋白质的变性与复性的概念

（4）颜色反应，简介几种蛋白质含量的测定方法。列表对比：

紫外吸收法、双缩服法、福林酚法等方法的特点，应用范围。

第三章酶（8・9学时）

本章点：酶的作用特点、酶的催化机理、影响酶促反应速度的因

素，较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础；

1.阐明概念：酶的专一性、简单蛋白酶、结合蛋白酶、辅助因子、

辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系、必需基团、酶的活性中

心、米氏