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肌红蛋白（myoglobin，Mb)2.5蛋白质功能肌红蛋白只能贮存氧,使氧在肌肉内扩散.第63页，共95页，星期日，2025年，2月5日肌红蛋白（myoglobin，Mb)2.5蛋白质功能①一条多肽链（珠蛋白，153AA）②一个血红素辅基MW：167008个右手α-螺旋片段（A~H），最长α-螺旋23个AA，最短的7个AA，螺旋以外是不规则卷曲（AB…FG，GH）Pro导致4处转折，Ser,Thr,Asn,Ile侧链障碍也导致转折分子紧密，内部只有容纳4个水分子的空间第64页，共95页，星期日，2025年，2月5日血红素辅基近侧组氨酸第93位（或F8）远侧组氨酸第64位（或E7）卟啉环与Fe2+肌红蛋白中的辅基血红素2.5蛋白质功能His64His93第65页，共95页，星期日，2025年，2月5日肌红蛋白中的辅基血红素2.5蛋白质功能第66页，共95页，星期日，2025年，2月5日肌红蛋白（myoglobin，Mb)2.5蛋白质功能O2和Mb的结合是一个可逆的过程，称为氧合作用。无氧的肌红蛋白称为脱氧肌红蛋白，载氧的称为氧合肌红蛋白Y：氧结合部位结合氧的分数（氧饱和度）pO2：O2的分压，也叫氧压力浓度K：反应的解离常数第67页，共95页，星期日，2025年，2月5日肌红蛋白（myoglobin，Mb)2.5蛋白质功能肌红蛋白的氧合曲线P50=KY=0.5P50=2.8Torr肌红蛋白达到半饱合状态时的氧分压动脉血：100Torr静脉血：30Torr肌红蛋白有效地将氧气从毛细血管转移到肌肉细胞中。第68页，共95页，星期日，2025年，2月5日血红蛋白（HemoglobinHb）2.5蛋白质功能血红蛋白的一级结构2条?-链、2条?-链四聚体：?2?2血红素Fe(Ⅱ)血红蛋白的功能运输O2和CO2;对血液的pH起缓冲作用。脊椎动物红细胞内的呼吸蛋白,转运氧第69页，共95页，星期日，2025年，2月5日血红蛋白（HemoglobinHb）2.5蛋白质功能肌红蛋白与血红蛋白的亚基（α-珠蛋白链和β-珠蛋白链）在氨基酸序列上具有明显的同源性，构象及功能也十分相似。2条?-链（141AA）缺失D螺旋，缩短H螺旋2条?-链（146AA）缩短H螺旋第70页，共95页，星期日，2025年，2月5日血红蛋白与肌红蛋白的氧合曲线2.5蛋白质功能蛋白氧合曲线p50（Torr）Mb双曲线2.8HbS形曲线26结合正协同性在肺部（pO2大约100torr）时，Mb和Hb对氧的亲和性都很高，被饱和;在肌肉等组织的毛细管内(pO220~40torr），Hb氧的亲和性低，释放氧出来，释放出来的氧都可被Mb结合。第71页，共95页，星期日，2025年，2月5日血红蛋白与肌红蛋白氧的转运系统2.5蛋白质功能氧分子任何一个亚基结合氧分子后，会增加其它亚基与氧结合的能力肺肌肉动脉静脉T态R态血红蛋白肌红蛋白释放出氧后,Hb变回T态pO2低时,Hb释放出氧分子pO2高时,Hb结合氧分子第72页，共95页，星期日，2025年，2月5日血红蛋白的别构作用2.5蛋白质功能别构作用（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。H+、CO2、BPG影响Hb结合O2第73页，共95页，星期日，2025年，2月5日H+、CO2对血红蛋白的别构作用2.5蛋白质功能CO2+H2OH2CO3H++HCO3-碳酸酐酶波尔效应（Bohreffect）：pH降低，使得血红蛋白的p50升高的现象。降低Hb对氧的亲和性，提高氧的运转系统效率。毛细血管：CO2浓度高，pH低，Hb利于释放O2，利于结合H+