第一章蛋白质化学.pptVIP

※根据某组分含量求蛋白质分子量某组分的原子量该组分的百分含量×100蛋白质分子量=例：肌红蛋白含铁0.335%，求其最低分子量。※通常情况下，真实分子量是最低分子量的n倍。第63页，共100页，星期日，2025年，2月5日二、蛋白质的两性解离与等电点：●由于蛋白质分子中氨基酸残基的侧链上存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质，因而也具有特定的等电点。※蛋白质的等电点：当蛋白质分子带有相等正、负电荷时，即总净电荷为零，此时蛋白质所处溶液的pH值称为该蛋白质的等电点（pI）。※各种蛋白质具有特定的等电点，这与其所含有的氨基酸种类和数量有关。第64页，共100页，星期日，2025年，2月5日三、蛋白质的胶体性质：●蛋白质分子的颗粒直径已达1~100nm，处于胶体颗粒的范围。因此，蛋白质具有亲水溶胶的性质。●蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。第65页，共100页，星期日，2025年，2月5日四、蛋白质的变性、沉淀和凝固：●在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变，称为蛋白质的变性(denaturation)。●蛋白质变性作用的实质：蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体。第66页，共100页，星期日，2025年，2月5日●引起蛋白质变性的因素有：①物理因素：高温、高压、紫外线、电离辐射、超声波等；②化学因素：※强酸和强碱；※有机溶剂：破坏疏水作用；※去污剂：去污剂都是两亲分子，破坏疏水作用；※还原性试剂：尿素、?-巯基乙醇；※重金属离子：Hg2+、Pb2+，能与-SH或带电基团反应。第67页，共100页，星期日，2025年，2月5日●变性蛋白质的性质改变：①物理性质：溶解度下降，粘度升高，光吸收度增加等。②化学性质：反应基团（如-SH、酚羟基等）增加，易被蛋白酶水解。③生物学性质：生物学活性丧失。（主要特征）第68页，共100页，星期日，2025年，2月5日核糖核酸酶的变性与复性第69页，共100页，星期日，2025年，2月5日蛋白质的变性、沉淀和凝固关系：●蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。●变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。●加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固。因此，凡凝固的蛋白质一定发生变性。第70页，共100页，星期日，2025年，2月5日第31页，共100页，星期日，2025年，2月5日一、蛋白质的一级结构●蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。●维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键。※多肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序。※二硫键在蛋白质分子中起着稳定肽链空间结构的作用，往往与生物活力有关。蛋白质结构中，二硫键的数目多，蛋白质结构的稳定性就越强。在生物体内起保护作用的皮、角、毛发的蛋白质中，二硫键最多。

第32页，共100页，星期日，2025年，2月5日●胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。第33页，共100页，星期日，2025年，2月5日测定蛋白质的一级结构的主要意义：※一级结构是研究高级结构的基础。※可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系。※可以为生物进化理论提供依据※可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。第34页，共100页，星期日，2025年，2月5日二、蛋白质的二级结构●定义：二级结构是指多肽链本身折叠和盘绕方式，即蛋白质分子中的肽链向单一方向卷曲而形成的有周期性重复的主体结构或构象。●主要类型：α-螺旋、β折叠、β-转角、无规卷曲。●维系二级结构的主要化学键：氢键。第35页，共100页，星期日，2025年，2月5日1.α-螺旋第36页，共100页，星期日，2025年，2月5日典型α螺旋的特征：①每圈螺旋3.6个a.a