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蛋白质

1.功能（了解）

a.催化（酶）b.结构（膜蛋白）c.运动收缩（肌肉）d.运输（血红

蛋白）

e.代谢调节f.其他

2.化学组成

（1）基本单位

20种氨基酸

（2）元素

在蛋白质中的N的平均含量接近16%，常用

主要元素：C、H、O、S、N

来计算蛋白含量（即凯氏定氮法原理）

次要元素：P、Fe、Zn等

▲例1（09年5）凯氏定氮法的原理是什么？紫外吸收法测蛋白质含

量的原理是什么？

解析：（1）凯氏定氮法是根据蛋白质中的N的平均含量为16%这一特

征来测定蛋白质的含量：蛋白质的含量=蛋白N×6.25,

（2）蛋白质中，Phe、Tyr、Trp因苯环中含共轭双键，使蛋白质对

有紫外吸收的性质，吸收峰在280nm处，吸收度与蛋白的含量成正比，

利用一定波长下，蛋白溶液的光吸收值与蛋白含量成正比的关系，进

行蛋白含量的测定。

3.分类

(1)按化学组成：简单蛋白（水解仅产生氨基酸）、复杂蛋白

（2）按外形：球状蛋白（酶、抗体）、纤维状蛋白（原肌球蛋白、α

-角蛋白、胶原蛋白）

（3）按功能：酶、运输蛋白、结构蛋白、储存蛋白等

▲例2（08年判断）角蛋白是纤维蛋白（+）

解析：记住常见蛋白分类

4.结构（多名词解释）

0

（1）一级结构（1）

氨基酸的种类、排列顺序及连接方式，又称为共价结构或化学结

构

0

★（2）二级结构（2）选择、判断、名词

一级结构的基础上，按照一定的方式，有规律的旋转或折叠而

形成的空间构像。

分类：⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成

右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；

③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧。

影响α-螺旋形成的因素主要是：①存在侧链基团较大的氨基酸残基

（空间位阻）；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基（排斥）；③存

在脯氨酸残基（会使螺旋中断，产生结节）

⑵β-折叠：其结构特征为：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列

成片；②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交

替位于片层的上、下方。

⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，

借1、4残基之间形成氢键维系。⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕

的部分。

(3)超二级结构、结构域

a超二级结构:若干相邻的二级结构中的构像单元彼此相互作用，形

成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构构件。

包括：αα组合、ββ组合、βαβ组合

b结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的

局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体，是球状蛋白的独立折叠单

位。包括：全α结构、全β结构、αβ结构、富含金属或二硫键的结

构

0

（4）三级结构（3）

定义：在二级结构的基础上，按照一定的方式进一步排列成的三维构

像

作用力：二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力

0

（5）四级结构（4）

亚基（subunit）:由两个或两个以上的二级结构单元缔合而成的球状

蛋白称为寡聚蛋白，其中每一个三级结构单元称为一个亚基或一个亚

单元。

5.结构与功能的关系

（1）一级结构决定高级结构

▲例3（96年1）举例说明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸序列

解析：a生理条件下，蛋白质的一级结构决定高级结构；b牛胰核糖

核苷酶的二硫键被还原，肽链松散后，经适当的条件，使肽链二硫键

重新配对，此时肽链仍具有生物活性的天然构像；c蛋白工程实验证

明，肽链中的某些氨基酸突变可以引起突变蛋白质构像的改变

（2）一级结构与生物功能

镰刀状细胞贫血病与血红蛋白（Hb）：血红蛋白β链第6位Glu突变

成Val

(3)高级结构与生物功能

肌红蛋白（Mb）：储存和分配氧、氧结合曲