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蛋白质化学全文共101页,当前为第96页。 蛋白质化学全文共101页,当前为第97页。 (五)超速离心 * 超速离心法(ultracentrifugation)既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。 *蛋白质在离心场中的行为用沉降系数(sedimentation coefficient, S)表示,沉降系数与蛋白质的密度和形状相关 。 蛋白质化学全文共101页,当前为第98页。 三、多肽链中氨基酸序列分析 1. 分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成 2. 测定多肽链的N端与C端的氨基酸残基 3. 把肽链水解成片段,分别进行分析 4. 测定各肽段的氨基酸排列顺序,一般采用Edman降解法 5. 经过组合排列对比,最终得出完整肽链中氨基酸顺序的结果。 (一)改进的Sanger法 蛋白质化学全文共101页,当前为第99页。 水解肽链的方法及特征 裂解剂 裂解位点 胰蛋白酶 Lys、Arg(C) 胰凝乳蛋白酶 Phe、Tyr、Trp(C) 弹性蛋白酶 Ala、Gly、Ser、Val(C) 胃蛋白酶 Phe、Trp、Tyr(N) 溴化氰 Met(C) 羟胺 Asn—Gly 蛋白质化学全文共101页,当前为第100页。 通过核酸推演的方法 按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列 分离编码蛋白质的基因 测定DNA序列 排列出mRNA序列 蛋白质化学全文共101页,当前为第101页。 (一)一级结构是空间构象的基础 一、蛋白质一级结构与功能的关系 牛核糖核酸酶的一级结构 二硫键 蛋白质化学全文共101页,当前为第64页。 天然状态,有催化活性 尿素、β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态,无活性 蛋白质化学全文共101页,当前为第65页。 (二)一级结构与功能的关系 例:镰刀形红细胞贫血 N-Val · His · Leu · Thr · Pro · Glu · Glu · · · · ·C(146) HbS β 肽链 HbA β 肽 链 N-Val · His · Leu · Thr · Pro · Val · Glu · · · · ·C(146) 蛋白质化学全文共101页,当前为第66页。 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病,称为“分子病”。 蛋白质化学全文共101页,当前为第67页。 (一)肌红蛋白与血红蛋白的结构 二、蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质化学全文共101页,当前为第68页。 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合, Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数(称百分饱和度)随O2浓度变化而改变。 (二)血红蛋白的构象变化与结合氧 蛋白质化学全文共101页,当前为第69页。 肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线 蛋白质化学全文共101页,当前为第70页。 * 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应。 促进作用称为正协同效应 (positive cooperativity) 抑制作用称为负协同效应 (negative cooperativity) 蛋白质化学全文共101页,当前为第71页。 变构效应(allosteric effect) 凡蛋白质(或亚基)因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质(或亚基)功能的变化,称为蛋白质的变构效应。 蛋白质化学全文共101页,当前为第72页。 (三)蛋白质构象改变与疾病 蛋白质构象病:若蛋白质的折叠发生错误,尽管其一级结构不变,但蛋白质的构象发生改变,仍可影响其功能,严重时可导致疾病发生。 蛋白质化学全文共101页,当前为第73页。 蛋白质构象病的机理:有些蛋白质错误折叠后相互聚集,常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀,产生毒性而致病,表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。 这类疾病包括:人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。 蛋白质化学全文共101页,当前为第74页。 疯牛病 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋,称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc,从而致病。 PrPc α-螺旋 PrPsc β-折叠 正常 疯牛病 蛋白质化学全文共101页,当前为第75页。 第四节 蛋白质的理化性质与分离纯化 The Physical and Chemical Characters and Separation and Purification of Protein 蛋白质化学全文共101页,当前为第76页。 (一)蛋白

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