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生物化学简明教程 课时安排与考试考勤要求 课时安排 理论课 48 实验课 16学时 共 64学时 学分 4学分 考试要求 平时成绩和期中成绩占 30％ 期末成绩占70％ 平时成绩=实验成绩+考勤+课堂表现 考勤要求 迟到早退 ：每节课考勤 旷课3学时：平时成绩不及格 绪 论 生物化学是一门什么课程？ 研究生物体的化学 生命机体的结构层次 在分子水平揭示生物体深层次内在规律的学科 蛋白质化学 核酸的化学 酶 维生素和辅酶 生物氧化 糖代谢 脂类代谢 蛋白质和氨基酸代谢 核酸代谢 核酸的生物合成 蛋白质的生物合成 物质代谢的相互联系和调节控制 生物体在分子水平的一致性 生命物质主要元素组成的规律性 生物大分子组成的共同规律性 物质代谢和能量代谢的规律性 生物界遗传信息传递的统一性 怎么学？ 结构决定功能 掌握关键环节 有什么用？ 专业基础课 考研 等等 生物化学发展史 从其产生的时间和研究内容可将其分为三个阶段： （一）静态生物化学阶段（十八世纪中叶到二十世纪初） 各种生物体化学组成的分析研究， 发现了生物体主要由糖、脂、蛋白质和核酸四大类有机物质组成 。 （二）动态生物化学阶段（代谢） 二十世纪初到二十世纪五十年代 此阶段对各种化学物质的代谢途径有了一定的了解。 1932年，英国科学家Krebs 建立了尿素合成的鸟氨酸循环； 1937年，Krebs又提出了各种化学物质的中心环节－三羧酸 循环的基本代谢途径； 1940年，德国科学家Embden提出了糖酵解代谢途径。 （三）分子生物学阶段（功能） 从1953年至今 1953年，Watson和Crick DNA的双螺旋结构模型 标志生物化学的发展进入分子生物学阶段。 这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 1953年，确定DNA双螺旋结构，获1962年诺贝尔生理医学奖 1955年，Sanger确定牛胰岛素结构，获1958年诺贝尔化学奖 1965年, 首次人工合成结晶牛胰岛素---中国 1973年, 基因重组技术建立 1980年，DNA序列测定，获1980年诺贝尔化学奖 1984年，建立和发展蛋白质化学合成方法 1993年， 多聚链式反应（PCR）方法发明 1994年，发现G蛋白在细胞内信号转导中的作用 1996年，克隆羊诞生 1998年，发现NO是心血管系统的信号分子 2001年, 人类基因组计划完成 2002年，用核磁共振检测生物大分子的结构 2004年，发现泛素调控的蛋白质降解 2006年，发现了RNA干扰机制 2008年，发现和研究绿色荧光蛋白（GFP） 课外阅读书籍 王镜岩《生物化学》 沈仁权《生物化学教程》 郑集《普通生物化学》 朱玉贤 李毅 《现代分子生物学》 陈宏博 李忠义 《生物有机化学》 第 一 章 蛋白质化学 蛋白质的分类 分子形状 球状蛋白质 纤维状蛋白质 膜蛋白质 分子组成 简单蛋白质 结合蛋白质 蛋白质的生物学意义 1. 蛋白质是生物体的重要组成成分－－结构蛋白 2. 蛋白质具有重要的生物学功能 　1）作为生物催化剂－－－酶 　2）代谢调节作用－－－－激素 　3）免疫保护作用－－－－抗体、受体 　4）物质的转运和存储－－膜蛋白、贮存蛋白 　5）运动与支持作用－－－肌蛋白 　6）参与细胞间信息传递－传递蛋白 蛋白质是由多个氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 一、氨基酸 蛋白质的基本组成单位。 含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。 含有一个碱性氨基和一个酸性羧基，氨基一般连在α-碳上。 　 2 根据侧链R基的结构分类 芳香族氨基酸：酪氨酸（Tyr）、苯丙氨酸（Phe） 杂环氨基酸：组氨酸（His） 、 色氨酸（Trp） 杂环亚氨基酸：脯氨酸（Pro） 脂肪族氨基酸：丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）等15种其余氨基酸 　 Pro：为环状亚氨基酸 二、氨基酸的理化性质 氨基酸是离子化合物。 熔点较高（200℃～300℃） 溶于稀酸稀碱，不溶于有机溶剂 谷氨酸钠 “味精” 等电点的应用1------电泳分离 应用------氨基酸的分离与分析 氨基电泳：带电颗粒在电场中移动的现象称为电泳 酸不同（pI不同，大小不同），在电场中泳动速度不同，因此可