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第4章 生物催化剂—酶Enzymes;本章主要内容;1.酶的概念及作用特点;用量少而催化效率高； 它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。 酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。 ; 酶作为生物催化剂的特性;酶的专一性 Specificity又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。 例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。;（１） 结构专一性;　有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性(Relative Specificity)。包括： 族(group)专一性 键(Bond)专一性;（2） 立体化学（异构）专一性;②几何异构专一性;酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 ;4.酶活性的可调节性;(1)习惯命名法: 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。;(2)国际系统命名法（国际酶学委员会1961年提出）; 氧化还原酶 AH2+B A+BH2 转移酶 Ax+C A+Cx 水解酶 AB+H2O AH+BOH 裂解酶 A B+C 异构酶 A B 连接酶 A+B C， 需要ATP;1961年酶学委员会（Enzyme Commission，EC） 规定酶的表示法： EC. X. X. X. X 例如： 乳酸脱氢酶 ;酶的化学组成-分类;酶的组成和辅助因子;3 酶的结构及催化作用机制 ;酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。;必需基团:酶分子中有些基团若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称为必需基团。 非必需基团：有的酶温和水解掉几个AA残基，仍能表现活性，这些基团即非必需基团。;（a）锁钥学说：;（b）诱导契合学说（induced-fit hypothesis）; 降低反应的活化能（activation energy） 活化能:在一定温度下一摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能，单位是KJ/mol. （增加温度、加入催化剂降低反应活化能） 酶促反应：E + S === ES === ES* ? EP ?? E + P 非酶促反应： ;; 中间产物学说 E+S ==== E-S ??? P + E? 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。 （电子显微镜的观察结果、X-射线晶体结构分析、酶与底物反应前后光谱特性分析、酶的溶解度变化、酶与底物的共沉降，获得ES复合物结晶）;四 酸－碱催化;4 酶促反应动力学;;酶活性：酶的催化能力，以酶促反应速度来衡量。 酶活力单位：1961年，提出用“国际单位”（IU）表示酶活力， 即：1个酶活力单位，是指在特定条件下，1分钟内能催化减少1微摩尔底物或转化生成1微摩尔产物的酶量。(25?C,最适底物浓度和最适pH） 1IU=?mol/min 1972年，提出新的酶活力国际单位：最适条件下，每秒钟能催化1mol底物转化为产物所需的酶量，定为1Kat=1mol/s 所以：1Kat=6X107 IU 1IU=16.67?10 -9 kat ;底物浓度[S] 酶浓度[E] 反应温度 反应pH 抑制剂 激活剂 ;4.2.1 底物浓度对酶促反应速度的影响;[S];(二)米---曼氏方程（Michaelis-Menten equation）;（三） Km与 Vmax的意义;4.2.2 酶浓度对反应速度的影响;0 10 20 30 40 50 60 ℃;酶的最适pH: 酶催化活性最高时的pH。;4.2.5 抑制剂对酶促反应速度的影响;(一) 不可逆抑制（irreversible inhibitio