第六章及 酶-2004.ppt

第六章 酶 二、酶的本质 定义（1979年） 酶是具有催化性质的蛋白质，其催化性质源自于它特有的激活能力。 目前 并非都是蛋白质 一些小的核糖核酸分子具有催化能力 食品工业使用的酶都是蛋白质。 支持酶是蛋白质的实验特征 酶的系统命名的原则 Michaelis-Menton Equation Km ： Michaelis 常数，米氏常数。 Vmax： 最大反应速度，所有的酶都以ES形式存在，及酶被底物饱和。 米氏方程的推导 (1)?反应速度为初速度， [S]消耗仅占[S]0的5％以内，产物生成极少，(E+P)的逆转可以忽略不计。 (2)?[S]大大高于 [E]，[ES]的形成不会明显降低 [S]。 (3) ES解离成(E＋S)的速度也大大超过ES分解形成(P＋E)的速度，E+S ES的可逆反应在测定初始速度υ的时间内已达到动态平衡，少量P的生成不影响这个平衡， 1．不可逆抑制 抑制剂一旦与酶结合，再也不能用透析或稀释等方法将其除去，酶的催化活力永久性丧失。 一般都抑制剂与酶的活性中心基团结合。例如，重金属离子、碘乙酸等与酶活性中心的－SH结合，有机磷化物与酶活性中心的丝氨酸残基上的－OH结合。 2．可逆抑制 存在可逆抑制时的酶反应动力学方程式 （一） 竞争性抑制（competitive inhibition） E + S ES E + P KIEE + I EI ?  （三） 非竞争性抑制 （noncompetitive inhibition） E +S === ES === P + E + + I I ‖ ‖ EI ESI 当KIE=KESI时 不同类型的可逆酶抑制的特征： 第五节 影响酶活力的环境因素 （Factors influencing enzyme activity） 内在因素 酶的浓度 底物的浓度 酶浓度 当[E]＜＜[S]， 反应速度∝酶浓度 一、温度对酶反应的影响 3.?酶反应最适温度 （1）温度较低时，提高温度反应速度提高。 （2）温度较高时，酶会热失活。 4. 酶失活动力学 Arrnenius方程 Ea：酶热变性的活化能 R：通用气体常数 lgk－1/T 呈线性关系 直线的斜率为 应避免稍低于冰点的温度保藏食品，因为： 水冻结后，酶和底物浓缩，促进酶活 冻结和解冻破坏组织结构，酶容易接近底物 二、pH对酶的影响 大多数酶的最适pH在4.5-8.0之间。 极端情况： 胃蛋白酶：1.8 精氨酸酶：10.0 酶活力-pH曲线一般为S型或呈钟型 pH通过影响酶的活性部位或控制酶构象的区域的功能团的解离状态来影响其酶活。 酶具有最适pH: 三、水分活度 在在冷冻和干燥食品体系应重点考虑。 在很低的水分含量下酶还能作用。 食品中的水分含量必须低于1%～2%，才能抑制酶活力。 KOH(mg/100g面粉) 水分（14%） 10% 6% 3% 0 5 10 15 20 25 30 35 40 45 时间（周） 有机溶剂对酶反应的影响 影响酶的稳定性和反应进行的方向 有机溶剂与水不互溶 反应移向催化合成反应 有机溶剂与水互溶