蛋白质结构和功能的关系一级结构是空间结构与功能的基础,蛋白质的.pptVIP

蛋白质结构和功能的关系 一级结构是空间结构与功能的基础,蛋白质的功能依赖特定的空间结构.一级结构和空间结构的变化,都会引起蛋白质功能发生改变. 环境条件在蛋白质特定结构的形成和维持以及蛋白质特异生物学功能的发挥过程中,都起重要的作用. 一.纤维状蛋白质 大多为结构蛋白,如胶原蛋白,角蛋白,弹性蛋白等. 纤维状蛋白质大都由几条肽链绞合而成,组成纤维状,难溶于水.主要为机体提供坚实的支架,连接细胞、组织和器官,起结构与支撑等作用. 这类特性与功能是由纤维状蛋白质一级结构中特殊的氨基酸组成以及由此构成的特殊空间结构所决定的. 角蛋白： 高等动物表皮层表面的角质层,包括毛发,指甲,羽毛等.含较多的疏水性氨基酸与半胱氨酸.肽链骨架几乎全为?-螺旋,很少有环,转角等结构. 两条双链?-螺旋相互盘绕成左手超螺旋(原纤维),8条原纤维再平行排列构成微纤维,微纤维还可进一步聚合成巨纤维.在肽链间以及原纤维间通过许多二硫键形成共价交联而维持构象稳定. 不同纤维聚合程度及二硫键多少不同,形成不同的角质层结构. 二.球状蛋白质 在球状蛋白质中,多肽链折叠成致密的球形构象,其结构比纤维状蛋白质复杂得多,具有多种多样的生物功能. 各种球状蛋白质有某些共同的结构特点. 内部由疏水性残基组成疏水核心,亲水的残基多分布于表面,形成亲水的球状结构。 β-转角在球状蛋白质中出现较多，是其主要的二级结构类型。 肌红蛋百和血红蛋白 肌红蛋白(myoglobin.MB)和血红蛋白(hemoglobin,Hb)都是以血红素为辅基的球状蛋白质,均有贮氧和运氧功能. 血红素是铁噗啉化合物,噗啉环中的Fe 2+可通过配位键与氧可逆结合. Mb是由一条肽链构成三级结构的球状蛋白质.有150个左右的残基,构成8段?螺旋 血红素居于球状结构的空穴中。 成人HbA,由?2?2构成4级结构的球状蛋白质.?链141个残基,?链146个残基,每个亚基结合一个血红素.一分子血红蛋白可结合4分子氧.每个亚基的氨基酸序列与Mb有不少相似,所含的?螺旋段及螺旋走向与Mb相近,二级和三级结构也类似于Mb. 氧饱和曲线:Mb为直角双曲线;Hb为S形曲线. 协同效应:Mb无协同效应;Hb有协同效应. Bohr效应:Mb无，Hb有. 协同效应（cooperativity） 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合的能力,这种现象，称为协同效应。 Bohr效应:Hb与氧的结合受CO2与溶液pH的影响,在pH降低,pCO2升高时,使氧解离曲线右移的现象. Bohr效应的存在,提高了血红蛋白在体内的运氧效率. 三.蛋白质的变性与复性 蛋白质的变性(denaturation):指在某些理化因素影响下,蛋白质特定的空间构象破坏,导致其理化性质的改变和生物活性的丧失. 蛋白质的复性(renaturation):指变性蛋白质在去除变性因素后,重新恢复其天然构象的过程. 2.变构调节 是体内广泛存在的蛋白质和酶活性调控方式. 3.化学修饰调节(chemical modification) 蛋白质(酶)在某些酶的催化下,与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而调节其生物活性的过程. 蛋白质的活性可发生无活性(或低活性)与有活性(或高活性)的互变.这种互变由不同的酶催化. 常见的方式:磷酸化与去磷酸化。 五.蛋白质结构变异与功能 一级结构和空间结构的变异,都会影响到蛋白质的功能和活性,并可引起相应的疾病. 1.一级结构变异与功能 通过实验改变胰岛素一级结构:切除A链第一个氨基酸残基,活性仅剩2%-10%,再切去第2-4位残基,生物活性完全丧失.但如切除B链第28-30位残基,其生物活性仍保持.这说明,只有维持蛋白质构象关键部位一级结构的氨基酸残基的改变,才会导致生物功能的变异. 2.蛋白质构象变异与功能 蛋白质错误折叠可引起蛋白质构象病 朊病毒蛋白(prion poterin,PrP)是一种可引起人和动物神经退行性病变的蛋白质,如动物挠痒症,疯牛病,人类的库鲁病等.这类病具有传染性,遗传性和散在发病的特点.在动物间的传播是由不含核酸的PrP组成的传染性颗粒进行. 主要参考文献： 1.Ddvid L.Nelson, Michael M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry. 4 th