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酶催化中过渡态稳定学说精要
酶催化中过渡态稳定学说;引子;过渡态稳定学说 ; 考虑底物结合和过渡态结合相关的热力学循环 上面途径为非催化反应，下面为酶催化反应 ;反应中四个平衡常数 底物由基态转变为过渡态的平衡常数，在没存在与酶缺失情况下之比与ES与ES#复合物的解离常数之比有关 ;过渡态理论中反应速率（kr）与从基态反应物转化为过渡态复合物 的平衡常数（K#）成比例 kr=κνK# 酶催化反应速度的相对变化可以由ke（酶存在）ku（酶不存在）之 比给出： 酶催化对于反应速率的影响是很大的可达到1010~1014 数量级，考 虑到κν的比值不可能与酶对速度增加在同一数量级，主要的影响就 是KS/Kt 因此酶对速度的增加因子说明酶与过渡态底物的结合比基态 底物结合要牢固的多;“铁丝??”催化反应的过渡态稳定机制;支持过渡态稳定学说的证据;脯氨酸消旋酶的过渡态及其过渡态类似物抑制剂;;过渡态稳定的化学机制;邻近定向效应;广义的酸碱催化;广义的碱催化;溶菌酶Glu35的广义酸催化;;静电催化;溶菌酶Asp52的静电催化;Glu35和Asp52分别所起的广义酸催化和静电催化，解释了溶菌酶的活性与pH之间的关系以及它的最适pH;金属催化;碳酸酐酶的金属催化机制;共价催化;几种酶的共价催化;乙酰乙酸脱羧酶的亲核催化;磷酸吡哆醛的亲电催化;底物形变;溶菌酶催化中的底物形变;总结
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