高级生化考试重点.docVIP

《高级生化》考试重点（II班动物方向） 题型：名词解释10个、简述题5个、论述题2个。 第一章 蛋白质结构与功能 1. 蛋白质二级结构构象单元 蛋白质的二级结构（secondary structure）是多肽链主链（backbone）在氢键等次级键作用下折叠成的构象单元或局部空间结构，未考虑侧链的构象和整个肽链的空间排布。 2. 超二级结构 相邻的二级结构往往形成某种有规律的、空间上可辩认的、更高层次的折叠单元，称为超二级结构（super-secondary structure）或折叠单元（folding unit），主要涉及这些构象元件在空间上如何聚集。 3.结构域 蛋白质分子中存在相对稳定的球状亚结构，其间由单肽链相互连接，命名为结构域。 二级结构和结构模体以特定的方式组织连接，在蛋白质分子中形成两个或多个在空间上可以明显区分的三级折叠实体。结构域是蛋白质三级结构的基本单位，它可由一条多肽链(在单域蛋白质中)或多肽链的一部分(在多域蛋白质中)独立折叠形成稳定的三级结构。 ■ Domain性质小辑 介于二级与三级结构之间的分区单位。一个蛋白质分子中的各个 domains 都还是属于同一个蛋白质链，domain 与 domain 间是以肽键连在一起，并没有断开。 Domain 已经具有特定构象，是多肽链的独立折叠单位。 结构域一般由100~200个残基构成，大小相当于直径约2.5nm 的球体。 有些蛋白质只有一个 domain，如myoglobin；大部分蛋白质含有两个domains，如hexokinase；部分蛋白质含有两个以上 domains，如Ab 分子。 一些具有不同功能的蛋白质可能具有某个相似的结构域。如枯草杆菌蛋白酶、己糖激酶和磷酸化酶中都含有一个核苷酸结合的结构域。 ■ 结构域运动 每个结构域本身都是紧密装配的，结构域之间通过共价的、松散的肽链相联系。由于这种牢固而又柔韧的连接方式，使得结构域可以作为一个整体，作较大幅度的相对运动。 当酶与底物结合时，2个结构域会发生相对运动，使裂隙关闭，从而使催化基团定向地包围着底物，辨认出不合适的底物，并从活性部位上排出水分子。 4. 锌指结构Zinc-finger structure 每个重复的“指”状结构约含23个氨基酸残基，锌以4个配价键与4个半胱氨酸、或2个半胱氨酸和2个组氨酸相结合。整个蛋白质分子可有2-9个这样的锌指重复单位。每一个单位可以其指部伸入DNA双螺旋的深沟，接触5个核苷酸。例如与GC盒结合的转录因子SP1中就有连续的3个锌指重复结构。 5. EF手结构 在小白蛋白的结构中，HTH模体被发现3次，其中2个是钙结合位置，其结合方式与右手三指握球相似，构成模体的两段螺旋在整体结构中命名为E和F，故这一模体也称为“EF手” (EF hand)。 6.蛋白质组学 7.肌红蛋白的结构与功能关系 + 血红蛋白的结构与功能关系 Hb 是四元体，有所谓的四级结构；Mb 为单元体，只有三级结构。Hb 在血中循环，由肺泡中取得氧分子，运送到肌肉中，下载给 Mb。 因此 Hb 必须得知，何时该吸收氧分子，何时该放出；也就是说 Hb 必须有感应氧分子浓度的能力，同时还得做出吸收或放出的动作。这些能力都源自其四级结构的组成。 若在在静脉中 Hb 都不载有氧分子，这时候它的四个亚基分子都处于一种休息状态，结合区不容易张开让 heme 接受氧分子。 当 Hb 循环到肺部时，环境的氧分子浓度提高了，四个亚基的任何一个分子接上一个氧分子后，马上会牵动其它亚基，使得其它亚基的分子结构舒张，变得很容易接受氧分子。因此在肺部的 Hb 都很容易地满载氧分子，经动脉输送至肌肉。若当时肌肉相当劳累，需要大量氧分子的补充，其酸碱度会降得比较低，Hb 就更容易释出氧分子，而 Mb 则一昧地吸收 Hb 所下的氧分子，并无调节作用。放下氧分子的 Hb 就回复休息状态，循着静脉流回肺部。 蛋白质的构形事实上都不是固定不动，其分子会有某些程度的运动，上述的 Hb 分子也是如此。当其处于休息状态时，是分子较为紧密的一种构形，称之为 tense (T) 型；反之，若其结构较为疏松，则基质或其结合对象比较容易进入，称之为 relaxed (R) 型。 T 与 R 型的变化，在酶分子的活性调节也很重要。 原先 没有氧原子时，E7 His 与铁的配位并不强，因此 heme 平面稍稍被 F8 His 拉过去，呈现一点凹面。若氧分子进来取代 E7 His，就会把此平面拉平，而 F8 His 也会跟着被拉动，并且牵动整条 F8 helix。此一牵动波及整个分子，并且传到其它的 Hb 次体上，拉动他们的分子结构 (T form → R form)，使得氧分子很容易进入。 这样的结果是，若 Hb 分子上的任何一个次体接受到