基础生物化学第四章.pptVIP

第四章 酶;主要内容;第一节 酶的概述;一、酶及生物催化剂概念的发展;二、 酶作用的特点;酶的化学本质及类别;酶专一性类型;绝对专一性和相对专一性;消化道内几种蛋白酶的专一性;消化道蛋白酶作用的专一性;第二节 酶的命名和分类;二、 国际系统分类法及编号;3.水解酶类，（催化水解反应） 4.裂合酶类，（催化从底物上移去一个一个基团而形成双键的反应及其逆反应）;5.异构酶类，（催化各种同分异构体的相互转化） 6.合成酶类，（催化一切和ATP相偶联并由两种物质合成一种物质的反应） ;酶的标码;第三节 影响酶促反应速度的因素;活力单位（active unit） 习惯单位（U）: 底物(或产物)变化量 / 单位时间 酶活力单位：特定条件下1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量或转化底物中1微摩尔有关基团的酶量 特定条件：温度为25o其他条件（如PH和底物浓度）均采用最适条件 比活力（specific activity） 酶含量的大小，也就是每毫克蛋白所具有的酶活力。 ;影响对酶反应速度的因素;二、底物浓度对酶促反应速度的影响---- 米氏方程;令：;*当v=Vmax/2时，Km=[S]（ Km的单位为浓度单位） *Km不是ES的单独解离常数，整个反应可能有一系列的ES生成， 因此它代表整个反应中底物浓度和反应速度的关系; *是酶在一定条件下的特征物理常数，测定Km数值，可鉴别酶。 *可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大， Km愈 大，E对S的亲合力愈小。 *在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的v，或任何v下的[s]。（用Km的倍数表示） 练习题：已知某酶的Km值为0.05mol.L-1，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为多少？ ;; 1 Km 1 1 — = —— . — + —— v Vmax [S] Vmax ;三 酶浓度对反应速度的影响;四 温度与酶反应速度的关系;五 pH对酶反应速度的影响;六、激活剂对酶作用的影响;七、抑制剂对酶作用的影响; 非专一性不可逆抑制剂 不可逆抑制剂 专一性不可逆抑制剂;非专一性不???逆抑制剂;专一性不可逆抑制剂;（二）可逆抑制作用;竞争性抑制作用;;竞争性抑制曲线;+ I;;非竞争性抑制曲线;ESI;;反竞争性抑制曲线;;第四节 酶的作用机理;酶催化的中间产物理论;酶的活性中心和必需基团;胰凝乳蛋白酶的活性中心;酶作用专一性机理;酶专一性的“锁钥学说”;酶专一性的“诱导契合学说”;第五节 酶的活性调节;酶的别构（变构）效应;酶的别构（变构）效应示意图;a--非调节酶 b--正协同别构酶 的S形曲线;别构酶的序变模型; ;酶的多种分子形式——同工酶;多肽;LDH1(H4);酶 原 的 激 活;;第六节 维生素和辅酶;重要的水溶性维生素及相应辅酶;主要可溶性维生素和相应辅酶;R;