15秋氨基酸代谢.ppt

第 九 章氨 基 酸 代 谢Metabolism of Amino Acids;氨基酸的结构; 蛋白质的营养作用 蛋白质的消化、吸收与腐败 氨基酸的一般代谢 氨的代谢 个别氨基酸的代谢;;一、蛋白质营养的重要性;二、蛋白质的需要量和营养价值;生理需要量： 正常成人在食用不含蛋白质的食物时，每日排氮量约为3.18g，相当于分解蛋白质20g。 成人每日最低蛋白质需要量为30～50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。;蛋白质的营养价值;必需氨基酸(essential amino acid)：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。 其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。 蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。 ;八种必需氨基酸记忆口诀;第二节 蛋白质的消化、 吸收和腐败 Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins ;一、蛋白质的消化;消化过程 ;1. 胰酶及其作用：胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。 内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）、弹性蛋白酶。 外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B) 。;2. 小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用; 肠液中酶原的激活;酶原激活的意义;二、氨基酸的吸收;（一）氨基酸吸收载体;（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用;半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly);（三）肽的吸收;三、 蛋白质的腐败作用;（一）胺类(amines)的生成; 假神经递质(false neurotransmitter);（二） 氨的生成;（三）其它有害物质的生成;第三节氨基酸的一般代谢;氨基酸代谢库(metabolic pool);氨基酸代谢概况;一、体内蛋白质的转换更新;生理意义;真核生物中蛋白质的降解有两条途径 ;2004年诺贝尔化学奖;76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD) 普遍存在于真核生物而得名 一级结构高度保守;1. 泛素化(ubiquitination) ;二、 氨基酸的脱氨基作用;（一）转氨基作用(transamination);反应式;体内重要的转氨酶;2. 转氨基作用的机制;转氨基作用的生理意义;（???）氧化脱氨基作用;（三）联合脱氨基作用;① 转氨基偶联氧化脱氨基作用;② 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环;（四）非氧化脱氨基作用;氨基酸脱氨基方式小结;三、α-酮酸的代谢;;（三）氧化供能; 第四节氨 的 代 谢;氨是机体正常代谢产物，具有毒性。 正常人血氨浓度一般在47-65μmol/L，血氨增高，引起脑功能紊乱，常与肝性脑病的发病有关。 体内的氨主要在肝合成尿素(urea)而解毒。;NH3 ？;一、体内氨的来源;③ 肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺;氨在体内的主要转运途径：主要以丙氨酸和谷氨酰胺两种形式运输。;丙 氨 酸;丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycle);2. 谷氨酰胺的运氨作用 ; 三、尿素的生成;1. 氨基甲酰磷酸的合成;反应由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoyl phosphate synthetaseⅠ, CPS-Ⅰ)催化。 N-乙酰谷氨酸为其激活剂，反应消耗2分子ATP。;2. 瓜氨酸的合成;由鸟氨酸氨基甲酰转移酶(ornithine carbamoyl transferase,OCT)催化，OCT常与CPS-Ⅰ构成复合体。;3. 精氨酸的合成;精氨酸代琥珀酸;4. 精氨酸水解生成尿素;鸟氨酸循环;（三）反应小结（2，2, 2, 3, 4）;如何学习生化中的循环反应？;（四）尿素生成的调节;正常成人肝尿素合成酶的相对活性;（五）高血氨症和氨中毒;NH3有毒！！！;1）能够干扰脑细胞的能量代谢 氨抑制丙酮酸脱羧酶的活性，从而使乙酰CoA生成减少，影响三羧酸循环的正常进行；消耗大量的α-酮戊二酸和还原型辅酶I，造成ATP生成不足；氨与谷氨酸生成谷氨酰胺的过程消耗大量的ATP。总之，氨消耗大量的ATP，使脑供能不足，以此抑制脑细胞。;2）脑内神经递质的改变 氨引起脑内谷氨酸、乙酰胆碱（Ach）等兴奋性神经递质减少，又使谷氨酰胺、γ-氨基丁酸等抑制性神经递质增多，从而造成对中枢神经系统的抑制。;3）对神经细胞的抑制作用 氨干扰神经细胞膜上的Na-K-ATP酶，导致膜电位改变和兴奋性异常；氨与K+有竞争作用，影响Na、K在神经细胞膜上正