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生物化学复习点讲解
PAGE PAGE 18 绪论 课时:共1学时 目的要求 1.熟悉生物化学的含义、主要内容和发展。 2.了解生物化学在医学中的地位和作用以及与中医学的关系。教学内容 1.生物化学的含义、任务和主要内容。 2.生物化学的发展及在医学中的地位和作用。 3.生物化学在我国的发展及与中医学的关系。 4.生物化学的学习方法。 思考题 1.什么是生物化学?医学生物化学的主要任务? 2.生物化学的主要研究内容是什么? 3.生物化学与其他医药各学科的关系? 第一章 蛋白质的结构与功能 课时:共6学时 目的要求 1.掌握蛋白质的组成和分子结构;氨基酸及蛋白质的理化性质。 2.熟悉蛋白质在生命活动过程中的重要性;蛋白质的分离纯化。 3.了解蛋白质的分类,分子结构与功能的关系及体内重要的活性肽;了解多肽链中氨??酸的序列分析及蛋白质的空间结构测定。 教学内容 1.蛋白质概述: ⑴ 蛋白质在生命过程中的重要性。 ⑵ 蛋白质的分类。 2.蛋白质的分子组成: ⑴ 蛋白质的元素组成:含N量占整个分子量16% ⑵ 蛋白质的基本组成单位--氨基酸:结构(除甘氨酸以外,均为L-?-氨基酸)、分类(酸性、碱性、芳香族氨基酸)和理化性质(两性电离和等电点、紫外吸收特征)。 ⑶ 肽键和肽:肽键的形成、肽的概念 ⑷ 体内某些重要的活性肽 3.蛋白质的分子结构: ⑴ 蛋白质的一级结构:多肽链的基本结构。 ⑵ 蛋白质的空间结构:二级(二级结构的主要形式和模体概念)、三级(包括结构域与分子伴侣概念)、四级结构(包括亚基概念)。 4.蛋白质结构与功能关系 ⑴ 一级结构与功能关系 ⑵ 空间构象与功能关系 5.蛋白质的理化性质及其分离纯化: ⑴ 蛋白质的理化性质 两性电离和等电点;胶体性质;蛋白质的变性、沉淀和凝固;紫外吸收特征;呈色反应。 ⑵ 蛋白质的分离和纯化 透析和超滤法;丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀;电泳;层析;超速离心 ⑶ 多肽链中氨基酸的序列分析 ⑷ 蛋白质空间结构测定 思考题 1.氨基酸的结构特点。 2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸?分别包括哪些? 3.什么是氨基酸的两性电离和等电点? 4.试比较蛋白质与多肽的区别。 5.简述蛋白质的一、二、三、四级结构,常见二级结构有哪些? 6.维持蛋白质结构的作用力有哪些? 7.蛋白质的紫外吸收有何特点? 8.什么是蛋白质的变性与复性? 9.简述蛋白质的两性电离和等电点? 10.简述引起蛋白质变性的因素 第二章 核酸的结构与功能 课时:共5学时 目的要求 1.掌握核酸的化学组成,DNA的分子结构及其生物学作用。 2.熟悉RNA的种类、结构特点及其生物学作用。 3.了解体内某些重要核苷酸的结构特点和生理功能及核酸的分子杂交。 教学内容 1.核酸的概述(分类和生物学意义)。 2.核酸的化学组成:戊糖、碱基、核苷和核苷酸;DNA与RNA在组成上的区别 3.核酸的分子结构: ⑴ 核酸的一级结构:核酸分子中核苷酸之间连接的方式:3’,5’-磷酸二酯键的形成;核苷酸链的主链骨架(磷酸、戊糖)与侧链(碱基)、3’端(保留3’-OH)与5’端(保留5’- eq \o\ac(○,P)) ⑵ DNA的空间结构与功能:二级结构——双螺旋结构模型;超螺旋结构及其在染色质中的组装(正超螺旋、负超螺旋、核小体);DNA的功能(基因与基因组的概念)。 ⑶ RNA的结构与功能: 真核生物mRNA的结构与功能:结构(5’-帽子结构、3’端聚A尾巴、有内含子);蛋白质生物合成的模板; tRNA的结构与功能:一级(分子量小、大约含10%稀有碱基、3’端有-CCA的共有序列)、二级(三叶草型,氨基酸臂、反密码子与反密码子环)、三级结构(倒L型);转运氨基酸,辨认mRNA上的密码子; rRNA的结构与功能:原核生物与真核生物rRNA的种类;为核糖体(核蛋白体)的组成成分,核蛋白体是蛋白质生物合成的场所 其他小分子RNA及RNA组学。 4.核酸的理化性质、变性和复性及其应用:一般理化性质(紫外吸收特征);DNA变性概念与特点(增色效应,粘度降低),Tm的概念;DNA复性与分子杂交(复性与退火的概念)。 5.核酸酶:DNA酶、RNA酶、核酸外切酶、核酸内切酶、核酶。 思考题 1.简述核酸一级结构特点。 2.简述DNA双螺旋结构的基本内容。 3.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的?螺旋结构。 4.RNA的种类及其生物学作用。 5.简述tRNA二级结构的基本特点。 6.mRNA的结构特点。 7.核酸的变性与复性。 8.简述DNA的解链温度。 第三章 酶 课时:共6学时 目的要求 1.掌握酶的分子组成、活性中心、酶促反应的特点与机制、酶促反应动力学。 2.
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