第2章蛋白质-1讲义.pptVIP

第2章 蛋白质 氨基酸 多肽 蛋白质 2.1 蛋白质的元素组成 C 50~55% H 6.9~7.7% O 21~24% N 15~17.6% S 0.3~2.3% 有些蛋白质还含有P、Fe、Cu、Mn、Zn、Se等。各种蛋白质含氮量接近，平均为16%。 2.2 蛋白质的基本组成单位--氨基酸 氨基酸的结构和分类 氨基酸的解离性质 氨基酸的化学性质 2.2.1氨基酸的结构及其分类 R不同，组成的氨基酸就不同 组成蛋白质的常见氨基酸有20种，均为L-α-氨基酸 2、氨基酸的分类 20种氨基酸按侧链R的理化性质分为3类： 中性氨基酸-极性（8个） 酸性氨基酸（2个） 碱性氨基酸（3个） 按侧链R基团的化学结构分： 脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸 杂环氨基酸 人体必需氨基酸有八种： Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr  “假 设 来 借 一 两 本 书” ?脯氨酸为亚氨基酸 2.2.2 氨基酸的性质 1、一般物理性质 氨基酸都为白色晶体 熔点很高，200℃以上分解 氨基酸大多数都溶于水，并具有较高的介电常数 以上性质说明：氨基酸具有某些盐的属性，与典型的羧酸或胺有明显不同。 2 氨基酸的解离性质及等电点 实际上，氨基酸在晶体或水溶液中不是以中性分子，而是以两性离子的形式存在 等电点的计算 当溶液浓度为一定pH时，氨基酸分子中所含的-COO-和-NH3+数目相等，净电荷为0，这一pH即为氨基酸的等电点（pI） A、侧链不含解离基团的中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 计算丙氨酸、谷氨酸、赖氨酸的pI值。(写出解离过程) 氨基酸的解离常数 P22 表2-5 2.2.3 氨基酸的化学性质 1、α—氨基参与的反应 α—氨基中的N是一个很好的亲核中心 能够发生亲核加成或取代反应 （1）氨基酸的甲醛滴定 (2)与HNO2反应 (3)酰化反应 (4)烃基化反应 芥子气，二氯二乙硫醚 毒理作用——氨基酸氨基发生烷基化反应，破坏蛋白质的正常功能 (5)生成西佛碱的反应 与醛酮发生加成-消除反应，生成西佛碱(Schiff base) 西佛碱是许多酶促反应的中间产物 (6)脱氨基和转氨基反应 α—氨基参与的反应 氨基酸的甲醛滴定 与亚硝酸反应 酰化反应 烃基化反应— 与亲电化合物反应 生成西佛碱的反应—加成消除反应 脱氨基及转氨基作用 2.α—羧基参与的反应 （1）成酯反应 （2）形成酰卤的反应 （3）叠氮化反应 （4）脱羧反应 脱羧产物有重要生理作用 谷氨酸脱羧 γ-氨基丁酸，一种重要的神经递质 组氨酸脱羧 组胺，使平滑肌痉挛，毛细血管扩张和通透性增加 α—羧基参与的反应 成盐反应— 与碱反应 成酯反应— 与醇反应 形成卤酰的反应— 活化羧基 叠氮化反应— 与肼反应，活化羧基 脱羧反应 3. α—氨基和羧基共同参与的反应 茚三酮反应 成肽反应 此反应是氨基酸的特异反应，用于氨基酸的定性或定量分析。 产生的蓝紫色化合物可用比色法进行定性或定量测定 测定反应中释放的CO2的量可计算氨基酸的量 脯氨酸与茚三酮反应不释放氨，直接生成黄色化合物 ②成肽反应 4.侧链基团的化学性质 巯基的性质 羟基的性质 咪唑基的性质 甲硫基的性质 芳香环的性质 （1）巯基的性质 A、具有弱酸性 B、形成二硫键 半胱氨酸侧链的巯基（-SH）易被氧化形成二硫键 两分子半胱氨酸通过二硫键连接形成胱氨酸 二硫键易被还原成巯基 C、与过氧甲酸反应 半胱氨酸的巯基在强氧化剂（如过氧甲酸）的作用下，可被氧化成磺基丙氨酸 具有还原性 D、与重金属形成络合物 半胱氨酸侧链的巯基（-SH）能与各种金属离子形成稳定程度不同的络合物 E、与卤代烃反应 F、与硝基苯甲酸二硫化合物（DTNB）反应 其产物在420nm波长处有强烈吸收，可用比色法定量测定半胱氨酸的含量 具有弱酸性 形成二硫键 与强氧化剂作用（还原性） 与各种金属离子形成络合物 与卤代烃发生反应 硝基苯甲酸二硫化合物（DTNB）反应 （2）羟基的性质 A、丝氨酸中的羟基（pH≈15） 在普通pH条件下，不发生解离 但能与其它基团形成氢键 （3）咪唑基的性质 组氨酸含有咪唑基 组氨酸在中性条件下，具有如下解离平衡： 组氨酸中的咪唑基能发生多种化学反应 1、某些酶的组氨酸残基可与ATP发生磷酸化反应，形成磷酸组氨酸，从而使酶活化。 组氨酸中的咪唑基发生烷基