4 酶---生物催化剂1幻灯片.pptVIP

第4章 生物催化剂—酶Enzymes 用量少而催化效率高； 它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。 酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。 酶作为生物催化剂的特性 酶的催化作用可使反应速度提高10７ –101３倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 ? 2H2O + O2 用Fe3+ 催化，效率为6X10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6X106 mol/mol.S。 转换数（turnover number）的概念：每秒钟每个酶分子能催化底物发生变化的微摩尔数，用kcat表示（ ?mol/S ）。 ?-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65?C条件下可催化2吨淀粉水解。 2．专一性 Specificity 酶的专一性 Specificity又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。 例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。 （１） 结构专一性 有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。 例如：脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶等。 ②相对专一性 (Relative Specificity) 　有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性(Relative Specificity)。包括： 族(group)专一性 键(Bond)专一性 （2） 立体化学（异构）专一性 酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结合并催化这类底物发生反应。即当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于其中的一种。 例如，淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成的1，4－糖苷键；L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化；乳酸脱氢酶只对L-乳酸是专一的。 ②几何异构专一性 有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另一种构型则无催化作用。 　如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸即反－丁烯二酸水合生成苹果酸，对马来酸（顺－丁烯二酸）则不起作用；丁二酸（琥珀酸）脱氢酶。 3．反应条件温和 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 4.酶活性的可调节性 (1)习惯命名法: 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。 (2)国际系统命名法（国际酶学委员会1961年提出） 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: ?-酮戊二酸 + 丙氨酸??谷氨酸 + 丙酮酸 2.2 酶的分类 1961年酶学委员会（Enzyme Commission，EC） 规定酶的表示法： EC. X. X. X. X 例如： 乳酸脱氢酶 酶的化学组成-分类 单体酶-monomeric enzyme：一般由一条肽链组成，如溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。但有的单体酶有多条肽链组成，如胰凝乳蛋白酶由3条肽链，链间由二硫键相连构成一个共价整体。 寡聚酶-oligomeric enzyme：由2个或2个以上亚基组成，亚基间可以相同也可不同。亚基间以次级键缔合。如3-磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等。 多酶体系-multienzyme system：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。 酶的组成和辅助因子 简单蛋白酶：单纯蛋白质，基本组成成份仅为氨基酸。如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。 结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分（辅助因子）后，才表现出酶的活性。 3 酶的结构及催化作用机制 结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。 必需基团:酶分子中有些基团若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称为必需基团。 非必需基团：有的酶温和水解掉几个AA残基，仍能表现活性，这些基团即非必需基团。 （a）锁钥学说： 认为整个