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第三章  酶 (Enzyme) 酶学研究简史： 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 1878年，Kuhne首次提出 Enzyme 一词。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现rRNA前体也具有酶的催化活性，提出 “核酶 ribozyme ” 的概念。 酶的概念： 第一节 酶分子的结构与催化功能 一、 酶的分子组成 结合酶 (conjugated enzyme): 蛋白质 + 非蛋白质部分 *各部分在催化反应中的作用： 酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的类型 小分子有机物常为水溶性维生素类物质 二、酶的活性中心 —— 酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转化为产物的区域。 * 必需基团（essential group ） ： 活性中心内的必需基团： 活性中心外的必需基团： 一些酶活性中心的氨基酸残基 酶 残基总数 活性中心残基 牛胰核糖核酸酶 124 His12, His119, Lys41 溶菌酶 129 Asp52, Glu35 牛胰蛋白酶 238 His46, Asp90, Ser183 木瓜蛋白酶 212 Cys25, His159 弹性蛋白酶 240 His45, Asp93, Ser188 枯草杆菌蛋白酶 275 His46, Ser221 碳酸酐酶 258 His93-Zn-His95 His117 第二节 酶促反应的特性与催化机制 一、 酶促反应的特点 酶与一般催化剂的共同点： 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 （一）酶作用的特点： 酶促反应具有极高的效率； 酶促反应具有高度的特异性； 酶促反应的可调节性； 酶的不稳定性及酶促反应要求严格的环境条件； 酶促反应无副反应。 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键 ，催化一定的化学反应并产生一定的产物。 绝对特异性：只能作用于特定结构的底物 相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键 立体结构特异性：作用于立体异构体中的一种 ——降低反应的活化能 (activation energy) 第三节 酶 促 反 应 动 力 学 概念：研究各种因素对酶促反应速度的影 响，并加以定量的阐述。 影响因素包括有： 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。 一、底物浓度对反应速度的影响 单底物、单产物反应。 酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示。 反应速度取其初速度，即底物的消耗量在5﹪以内的反应速度。 底物浓度远远大于酶浓度。 （一）米－曼氏方程式的推导 推导基于两个假设： E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即 v＝k3[ES] (1) S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St] （二） Km与Vmax的意义 Km值： ① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 ② 意义： a) Km是酶的特征性常数之一； b) Km可近似表示酶对底物的亲和力； c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 Vmax ： ①定义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。 （三） Ｋ值与v值的测