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第三章 蛋白质的空间结构与功能Chapter 3 Structure and Function of Protein第一节 研究蛋白质空间结构的方法 对于蛋白质晶体,可采用X射线衍射法。对于溶液中的蛋白质构象,可以采用:紫外差光谱,芳香族或杂环的变化圆二色性(circular dichroism CD)核磁共振(NMR)拉曼光谱(Raman Spectroscopy)§3.1第二节 构筑蛋白质结构的基本要素一、肽键的结构 肽键有部分双键的性质§3.2★蛋白质的二级结构蛋白质二级结构是指多肽链的主链折叠产生由氢键维系的有规则的构象。常见的二级结构元件: α-螺旋; β-折叠; 转角,环形,无序结构; §3.2★四、α-螺旋α-螺旋 (α-Helix)最常见、最典型、最丰富的二级结构单元。左图为α-螺旋骨架模型右图为显示氢键的模型§3.2四、α-螺旋α-螺旋 ( α-Helix)α-螺旋分左手螺旋和右手螺旋最常见的是右手螺旋,因为它比左手螺旋稳定。√§3.2★四、α-螺旋α-螺旋结构参数: 每一圈螺旋含3.6个残基; 螺距为 0.54 nm, 每一残基上升0.15nm; 残基侧链伸向外侧; 螺旋直径为 0.5 nm;§3.2★五、β-结构也称β-折叠片(β-Sheet)重复性结构,侧链都垂直于折叠平面并交替出现于上下两侧。 β-折叠片有反向平行与平行二种。平行和反平行β-折叠片反平行的更加稳定§3.2重复单位是2个氨基酸残基§3.2★六、转角和环形结构β-转角 (β-Turn)大部分蛋白质是球状蛋白质,因此多肽链必须弯曲,在很多蛋白质中都有β-转角结构,在β-转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H形成氢键,形成一个紧密的环,使β转角稳定。 β-转角使得多肽链方向改变180度。Pro和Gly经常在β-转角中出现。§3.2环形构象6-16个残基Ω环使紧密的球状蛋白质成为统一体无序结构(Random coil)§3.2泛指不能被归入明确的二级结构的多肽段往往在溶液中波动并非没有生物学功能有序/无序 转换第三节 纤维状蛋白质 (Fibrous Protein)二级结构是纤维状蛋白主要的结构形式。主要的结构物质,保护、结缔、支撑的作用。纤维状蛋白质是动物体的基本骨架和外保护成分,呈纤维状或细棒状。§3.3★一、α-角蛋白——卷曲螺旋α-角蛋白( α- Keratin)角蛋白是外表皮层细胞的结构蛋白质,毛发、角、指甲、羽毛有α-角蛋白和β-角蛋白两类§3.3§3.3α-角蛋白是毛发中主要蛋白质。是由α-螺旋的中央棒状区和两侧的非螺旋区构成。 毛发α-角蛋白中,两股右手α-螺旋向左缠绕,形成原纤丝,原纤丝再形成初原纤维,继续螺旋缠绕,到微原纤维,大原纤维。α-角蛋白α-角蛋白的氨基酸组成:富含非极性AA,如Ala、Val、Phe、Leu等;富含Cys,形成链间S-S桥;毛发中Cys高则纤维的刚性强。烫发是改变毛发角蛋白的S-S键位置,待改变后重新形成新的α-螺旋结构。§3.3★二、 丝心蛋白丝心蛋白的结构是典型的β-折叠片,侧链交替分布于两侧,链间主要以氢键连接,层间主要以范德华力维系。一级结构富含Gly、Ser、Ala,每隔一个就是Gly,它位于平面的一侧而Ser和Ala在平面的另一侧。§3.3丝心蛋白结构§3.3三、 胶原蛋白(Collagen)是脊椎动物体内最为丰富的蛋白质。氨基酸组成中Gly、Pro含量高,还有不常见的氨基酸如4-Hyp, 3-Hyp, 5-Hyl。胶原蛋白是糖蛋白,少量糖与5-Hyl共价相连。其基本结构是由三股右手缠绕的螺旋组成,每一股又以左手螺旋缠绕。§3.3§3.3★第四节 球状蛋白和三级结构超二级结构(Supersecondary Structure)由若干个相邻的二级结构单元(主要是α螺旋和β折叠片)组合在一起,形成种类不多的、有规则的二级结构组合或结构串,在多种蛋白质中充当三级结构的构件,称为超二级结构。主要有三种组合形式: αα、βαβ 、βββ。§3.4A : αα; B: βαβ单元;C: Rossman折叠;D: β发夹; E: β曲折;F: 希腊钥匙§3.4六、蛋白质构象形成和稳定的作用力§3.41、疏水作用(hydrophobic interaction)水中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋在分子内部对稳定蛋白质的三维结构有重要的作用。亚基间的疏水作用力又是稳定四级结构的重要作用力。系统的熵增加(△S为正)是主要动力使体系的自由能降低六、蛋白质构象形成和稳定的作用力§3.42、氢 键(hydrogen bond)维系蛋白质二级结构的主要作用力。主要是羰基的O原子与氨基的H原子之间形成的氢键。大多数蛋白采取的折叠方式是使主链肽基之间形成最大数目的分子内氢
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