2.肉制品加工专题.pptVIP

肉与肉制品加工专题 肉的成熟机制 栅栏效应的原理及其应用 肉类保鲜与安全控制技术 传统肉制品的现代化生产 火腿加工的科学与技术 第一讲 肉的成熟机制 肉的僵直 尸僵：屠宰后的胴体经过一定时间，肉的伸展性逐渐消失，由弛缓变为紧张呈现僵硬状态。 尸僵肉的品质：尸僵的肉硬度大，不易煮熟，有粗糙感，肉汁流失多，缺乏风味，不具备可食肉的品质。 死后僵直的机制 糖酵解：动物死后血液循环停止，供给肌肉的氧气中断，糖由有氧代谢变为无氧酵解，糖原变为乳酸，直至下降到抑制糖酵解酶的活性。 pH值的变化：糖酵解生成的乳酸，使肌肉的pH值一直下降到极限pH值（5.4--5.5）。 死后僵直的类型 酸性尸僵：畜禽在安静状态下正常屠宰，极限pH值≤5.7。 碱性尸僵：畜禽在疲劳状态下屠宰，肌肉收缩严重，极限pH值在7.2左右。 中间型尸僵：畜禽在断食状态下屠宰，极限pH值为6.3 －7.0。 肌肉的不正常收缩 冷收缩：当牛肉、羊肉和火鸡肉在PH值下降到5.9－6.2之前（僵直状态完成之前），温度降低到10℃以下，产生的肌肉收缩。这种肉成熟后，在烹调中仍然是坚韧的，食用品质差。 冷收缩机理：与僵直收缩（ATP下降）不同，红色肌肉中丰富的线粒体在释放Ca2+ 引起肌肉收缩。 防止方法：电刺激和冷剔骨。目前普遍使用屠体直接成熟不太会出现冷收缩。 解冻僵直收缩：肌肉在僵直完成前进行冻结，仍含有较高的ATP，在解冻时由于ATP发生强烈而迅速地分解而产生的僵直现象。肌肉收缩剧烈，并有大量的肉汁流出。 防止方法：在形成最大僵直之后进行冷冻。 尸僵开始和持续时间 鱼类发生尸僵早，哺乳动物发生较晚。 不放血致死比放血致死发生早。 温度高发生的早持续时间短，温度低发生的晚，持续时间长。 肉的成熟 肉的成熟： 尸僵持续一段时间后，开始缓解，肉的硬度降低，保水性有所恢复，使肉变得柔软多汁，具有良好的风味，最适于加工。 通常把肉的成熟过程分为： 尸僵的解除 肉在组织蛋白酶作用下进一步的嫩化成熟 肉成熟的机制 肌原纤维小片化 粗丝和细丝之间结合变弱 结构弹性网状蛋白降解 酶学说：钙蛋白酶 组织蛋白酶 钙蛋白酶在肌肉成熟中的作用 钙蛋白酶：也称依钙蛋白酶、钙激活酶、钙激活中性蛋白酶、钙(激活)蛋白酶(Calpain)。 钙蛋白酶是一种钙激活中性半胱氨酸内肽酶，主要分布在肌原纤维的Z盘附近。 根据钙蛋白酶表现出最高活性所需的Ca2+浓度的不同，可将其分为μ一Calpain (又称Calpain I)和m—Calpain (又称CalpainⅡ)，前者激活所需Ca2+ 浓度为微摩尔级，后者激活所需Ca2+ 浓度为毫摩尔级。 影响钙蛋白酶活性的因素 温度和pH值：钙蛋白酶的最佳pH值和温度分别为7.5和25℃ 。在温度5℃和pH5.5～5.8的条件下， Calpain仍保持最大活性的24％～28％ 。 Calpain是钙依赖蛋白，只有在Ca2+存在的情况下方有活性。 Ca2+会引起Z线的降解。当肌肉放在含有Ca2+的缓冲溶液中，则24h即可完成宰后的成熟，而缓冲溶液中的Ca2+ 用EDTA螯合就无此效果。因此， Ca2+的嫩化作用很可能就是由于活化了钙蛋白酶。 钠、钾盐的嫩化作用是钙盐的43％，镁盐是钙盐的73％。 Calpain是一种含巯基的酶，因此碘乙酸、碘乙酰胺等对Calpain可发生不可逆抑制作用。 Zn 2+可以抑制Calpain的活性，50 μ M 的ZnCl2对Calpain的抑制率为100％ ，但该抑制是可逆的，当用透析法除去ZnCl2后，Calpain的活性可以恢复。 高压可以提高肉的嫩度，可能是因为高压提高肌浆中的Ca2+浓度，从而激活了Calpain的活性。 电刺激可以提高肌肉中Calpain的活性。 钙蛋白酶与肉的嫩化的关系 在肉成熟中m-Calpain活性几乎不变，而μ-Calpain的活性则显著下降。因此人们普遍接受μ-Calpain而不是m-Calpain参与了肉的嫩化。 钙蛋白酶降解连接蛋白(Titin) 钙蛋白酶降解半肌动蛋白(Nebulin) 钙蛋白酶降解Costameres。 钙蛋白酶降解肌节线蛋白 (desmin) 。 钙蛋白酶降解肌钙蛋白(Troponin)。 钙蛋白酶不能降解肌球蛋白、肌动蛋白。 溶酶体中的组织蛋白酶在肌肉成熟中的作用 溶酶体的稳定性和温度、pH值直接相关，低pH值和高温可以促进溶酶体的裂解，而低温则使溶酶体稳定。 在宰杀后，由于糖原的分解作用产生乳酸，随着乳酸的增多，能引起溶酶体破坏，导致溶酶体释放出相当数量的组织蛋白酶。 组织蛋白酶是一大类裂解肽键的蛋白水解酶，因其催化中心不同而分为不同类型。 组织蛋白酶B、C、K、L、M、N和S等属于半胱