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生物化学复习要点 题型 ◆绪论 ◆第一章 蛋白质 ◆第二章 酶 ◆第三章 核酸 ◆第四章 维生素 ◆第五章 生物氧化 ◆第六章 糖代谢 ◆第七章 脂代谢 ◆第八章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢 ◆第九章 核酸的酶促降解及核苷酸代谢 ◆第十章 DNA的复制 ◆第十一章 RNA的转录 ◆第十二章 蛋白质的生物合成 第一章 蛋白质化学 要点提示 重点 1、蛋白质的化学组成——各种AA代号、蛋白质一级结构测定方法（酶法及化学法切割位点） 2、?氨基酸的性质——两性性质及等电点计算、化学反应及颜色反应 3、肽平面、蛋白质的结构——键及概念、特点等 4、蛋白质的性质——胶体性质、沉淀、变性与复性等 5、蛋白质的分离提纯 非极性 Ala Val Leu Ile Met Phe Trp Pro 2、氨基酸的构型与旋光性 构型（Configuration)是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。由一种构型转变为另一种构型时，将涉及共价键的断裂和重新形成。 3、氨基酸和多肽的酸性和碱性基团的离子状态取决于pH 中性氨基酸：pI = (pK`?-COO + pK`?-NH2 )/2 酸性氨基酸：pI = (pK`?-COO + pK`R-COO- )/2 碱性氨基酸：pI = (pK`?-NH2 + pK`R-NH2 )/2 4、氨基酸的化学性质 注意： 反应的机理、涉及的化学术语简称 二、 蛋白质的三维结构 1、多肽链中相邻氨基酸残基通过肽键连接。 肽键具有部分双键特性，所以整个肽单位是一个极性的平面结构。 由于立体上的限制，肽键的构型大都是反式构型。绕N-Cα和Cα-C键的旋转赋予了多肽链构象上的柔性。 注意维系各个结构的作用力 4、蛋白质一级结构测序 1）注意二硫键的断裂方法（氧化法、还原法） 2）分析N端和C端的方法 3）肽链的部分裂解（注意内肽酶切位置和化学裂解） 4）一级结构序列的分析 1、蛋白质的两性离解和电泳现象（概念） 2、蛋白质的胶体性质（两个因素） 3、蛋白质的沉淀作用（两种方式） 4、蛋白质的变性 5、蛋白质的紫外吸收 6、蛋白质的颜色反应 蛋白质的分离纯化 （一） 根据分子大小不同的分离方法 （二）利用溶解度差别的分离 （三）根据电荷大小进行分离 （四）蛋白质的选择吸附分离 （五） 利用生物亲和力 蛋白质含量的测定 蛋白质纯度等的测定 1、蛋白质功能的多样性 2、蛋白质一级结构与功能的关系 3、蛋白质的高级结构与功能的关系 注意 ：肌红蛋白的氧饱和曲线为双曲线型，而血红蛋白的氧饱和曲线是S型的。 概念：波尔效应；协同效应 第二章 酶 一、 要点提示 1、酶和一般催化剂的共性2、酶催化作用特性 三、酶活性部位： 结合部位、催化部位 与酶功能 的联系 四、 酶的催化作用机理 五、 酶促反应动力学 六、 酶活力的测定方法 第三章 核 酸 一、要点提示 重点 核酸的概念和重要性(种类、在细胞中的分布、功能等） 核苷酸 （组成、DNA与RNA区别） DNA的结构 ?RNA的结构（各种RNA） ?核酸的理化性质 （变性、复性、Tm值等） 二、 DNA的结构 DNA的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式。 生物界物种的多样性即取决于DNA分子中四种核苷酸千变万化的不同排列组合。 2、DNA 的二级结构 1953年 J. Watson和F. Crick 提出了著名的DNA双螺旋结构模型。 注意DNA双螺旋结构模型的结构要点 三 ?RNA的结构 mRNA rRNA tRNA 三种RNA的一级结构和高级结构特点。 第四章 维生素和辅酶 一、要点提示 1）维生素的种类→组成特点及性质； 2）水溶性维生素与辅酶的关系→辅酶在酶催化作用中起何种作用； 3）注意维生素缺乏时所引起的后果。 第五章　生物氧化 二、呼吸链的概念和电子传递系统的组成、电子传递的方向等 按照它们的还原电势的大小：由低电位依次向高电位排列。 第六章 糖代谢 1） 糖酵解是基础 2）?三羧酸循环的核心； 3