生物化学一二章总结.docVIP

第一章 蛋白质结构与功能 1.谷胱甘肽的生理功用: 解毒作用 还原剂 保护巯基 维持红细胞结构稳定 P12 2.100克样品中蛋白质的含量(g %)=每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-(-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸除外） 4. 赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met)色氨酸(Try) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 苏氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe) “携一两本淡色书来 ”或“赖色缬，苏亮亮，苯蛋 ” 5. 碱性赖精组，酸性天和谷 含硫半甲硫，羟基酪苏丝 芳香苯色酪，分支缬亮异无旋光是甘，亚氨基是脯 酰胺冬和谷，最后还剩丙 6. 等电点pI = (pK1+pK2)/2 7. 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 8. 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm 处。脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物。 9. 多肽链有两端：N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端 10. 下列氨基酸中，属于疏水性的有ACD A．缬（xie）氨酸 B．精氨酸 C．亮氨酸 D．脯氨酸 11.化学键一级结构：肽键 二硫键 二级结构 ：氢键三级结构：氢键 离子键（盐键） 疏水键 范德华力 四级结构 ：范德华力、盐键 其中亚基之间的结合主要是氢键和离子键 12. 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空 间构象的唯一因素。 13. 参与肽键的6个原子C(1、C、O、N、H、C(2位于同一平面，C(1和C(2 在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所 谓的肽单元 (peptide unit) 。 13. Pro存在处往往形成β-转角。 14.并不是所有的蛋白质都有四级结构，蛋白质变性时，四级结构一定被破坏 15．蛋白质家族：氨基酸序列相似且空间结构与功能也十分相近的蛋白质 16.沉淀的蛋白质不一定变性，也不一定凝固；变性的蛋白质易于沉淀，但也不一定沉淀；凝固的蛋白质一般沉淀，同时变性。 17. 盐析使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀.并非变 性。 用丙酮（乙醇）沉淀时，必须在0～4℃低温下进行沉淀后，应立即分离，否则蛋白质会变性 18. 层析(chromatography)分离蛋白质的原理：根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷 多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。 蛋白质分离常用的层析方法：离子交换层析 凝胶过滤又称分子筛层析 亲和层析 19. 酶解法:①胰蛋白酶（水解赖氨酸或精氨酸羧基侧形成的肽键） ②胰凝乳蛋白酶（芳香族氨基酸羧基侧的肽键）全部断开 （了解：胃蛋白 酶，嗜热菌蛋白酶，羧肽酶和氨肽酶） 化学法：溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。 了解 第二章核酸的结构与功能 1.核酸的分类及分布：①脱氧核糖核酸：存在于细胞核和线粒体②核糖核酸：分布于细胞核、细胞质、线粒体 2. 3. 一个脱氧核苷酸3(的羟基与另一个核苷酸5(的α-磷酸基团缩合形成磷酸二酯键，多个脱氧核苷酸通过磷酸二酯键构成了具有方向性的线性分子，DNA链。 DNA链的方向是5( （磷酸基团）→ 3(（羟基）交替的磷酸基团和戊糖构成了DNA的骨架 4.DNA是反向平行、围绕着同一个螺旋轴右手螺旋的双链结构碱基对平面与螺旋轴垂直 5. argaff 规则：不同生物种属的DNA的碱基组成不同 一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。 [A] = [T]，[G] = [C] 6. DNA超螺旋结构的形成需要拓扑异构酶的参与（超螺旋结构指NA双螺旋链 再盘绕，有盘绕方向与DNA双螺旋方同相同的正螺旋，反之负螺旋） 7.①核生物DNA的环状负螺旋结构②真核生物DNA以核小体为单位形成高度 有序的密致结构 8. 在细胞周期的大部分时间里，DNA以松散的染色质形式存在，在细胞分裂 期，则形成高度致密的染色体 9. DNA染色质呈现出的串珠样结构。染色质的基本单位是核小体 10.DNA变性：①链解离为单链的过程，本质是双链间氢键的断裂。②液OD260 增高的现象，即增色效应③解链温度：解链过程中，紫外吸光度的变化达到 最大变化值的一半时所对应的温度。G+C 含量越高，解链温度就越高④当 变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋 结构，这一现象称为DNA复性 。⑤热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性， 这一过程称为退火。⑥减色效应：DNA复性时，其溶液OD260降低⑦核酸 杂交：存在着一定程度的