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第 2 章  蛋 白 质 (Protein) 内容提要 蛋白质的生物学作用 ◆蛋白质是生物体的重要组成成分 ◆蛋白质具有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶） 2）物质的转运和储存 3）运动与支持作用 4）免疫保护作用 5）代谢调节作用 6）参与细胞间信息传递 ◆氧化供能 ◆蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 2.1.1依据蛋白质的形状分类 1）球状蛋白质：（globular protein）外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。 2）纤维状蛋白质(fibrous protein)分子构象类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。 3）膜蛋白质 2.1.2依据蛋白质的组成分类 （1）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。 （2）糖蛋白与蛋白聚糖：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。糖与蛋白质的结合方式：O连接和N连接 （3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清?-，?-脂蛋白等。 （4）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。 （5）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。 2.1.3按功能分类 酶 调节蛋白 贮存蛋白 转运蛋白质 运动都不在 防御蛋白和毒蛋白 受体蛋白 支架蛋白 结构蛋白 异常功能 20种常见氨基酸的名称和结构式 蛋白质氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。 由于大多数蛋白质的含氮量接近于16%，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量 蛋白质含量的测定（自学） 凯氏定氮法 (测定氮的经典方法) 优点：对原料无选择性，仪器简单， 方法也简单； 缺点：易将无机氮(如核酸中的氮) 都归入蛋白质中,不精确。 除了上法外，还有 双缩脲法 ，Folin—酚，考马斯亮兰G—250比色法等 总结 从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为： (1)与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸 (2)除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以： A.氨基酸都具有旋光性，[左旋（-）或右旋（+）] B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。 2.根据R的极性 （1）极性氨基酸： 1）不带电：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys； 2）带正电：His、Lys、Arg； 3）带负电：Asp、Glu （2）非极性氨基酸： Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp 总结 属于芳香族氨基酸的是： 色氨酸Trp、酪氨酸Tyr、苯丙氨酸Phe 属于亚氨基酸的是： 脯氨酸Pro 含硫氨基酸包括： 半胱氨酸Cys、甲硫氨酸Met 分子量最小的氨基酸是:甘氨酸Gly 能形成二硫键的氨基酸是:半胱氨酸Cys 含二羧基一氨基的氨基酸有: 谷氨酸Glu、天冬氨酸Asp 几种特殊氨基酸 2.2.3氨基酸的重要理化性质 一般物理性质: ☆氨基酸一般有味（无味、甜、苦、鲜等） ☆一般均溶于水，溶于酸、碱中；不溶于有机溶剂。 ☆高熔点（200℃以上） ☆氨基酸的旋光性及立体异构 除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性?-碳原子，因此都具有旋光性[左旋（-）或右旋（+）]，比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。 ☆氨基酸的光吸收 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 酪氨酸的?max＝275nm，苯丙氨酸的?max＝257nm，色氨酸的?max＝280nm， 对多氨基和多羧基氨基酸的解离 解离原则： 结论 中性氨基酸：pK1，为α—羧基的解离常数，pK2，为α—氨基的 解离常数。 pI=(pK1，+pK2，)/2 酸性氨