《食品酶学》复习总结资料xin.docVIP

1.酶、胞外酶、胞内酶、同酶、酶活力单位、比活力、酶原概念。酶 酶活力单位比活力酶原酶的特性及其对食品科学的重要性。酶的特性 对食品科学的重要性酶的发酵生产对培养基的要求？分离纯化酶有哪些常用方法，根据什么？举一例说明酶的分离纯化工作主要是，将酶从杂蛋白中分离出来或者将杂蛋白从酶溶液中除去。现有酶的分离纯化方法都是依据酶和杂蛋白在性质上的差异而建立的。酶和杂蛋白的性质差异大体有以下几个方面，它们的分离方法根据这个基础分为：根据分子大小而设计的方法，如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等。根据溶解度大小分离的方法，如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等。按分子所带电荷多少分离的方法，如离子交换法、电泳法、聚焦层析法等。按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等。按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法、亲和电泳法等。 分析酶反应速度随反应时间延长而降低的原因？溶菌酶抗菌机理？N-乙酰胞壁酸(NAM)的l位碳原子和N-乙酰葡萄糖胺(NAG)的4位碳原子间的β-l，4糖苷键，结果使细菌细胞壁变得松弛，失去对细胞的保护作用，最后细胞溶解死亡。G+细菌细胞壁几乎全部由肽聚糖组成，而G-细菌只有内壁层为肽聚糖，因此，溶菌酶只能破坏G+细菌的细胞壁，而对G-细菌作用不大。 6.酶的动力学研究包括哪些内容？以L-B图式表示竞争性抑制、非竞争性抑制及反竞争性抑制的区别。简述可逆抑制和不可逆抑制的区别？ 不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，因此不能用透析、超滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活，抑制作用是不可逆的，此时被抑制的酶分子受到不同程度的化学修饰。 固定化酶的优点？酶被固定化后的理化性质的变化？ 固定化酶是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。 固定化酶的优点1）同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次地使用；可以实现连续化和自动化。（2）固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；（3）稳定性显著提高；（4）可长期使用，并可预测衰变的速度；（5）提供了研究酶动力学的良好模型。 酶被固定化后的理化性质的变化pH比游离酶的最适pH高一些；反之，产物为碱性时，固定化酶的最适pH比游离酶的pH为低。（5）固定化酶的底物特异性与底物分子量的大小有一定关系，大分子底物由于载体引起的空间位阻作用，难以与酶分子接近而无法进行催化反应；（6）固定化酶的最适反应温度多数较游离酶高，但也有不变甚至降低的；（7）固定化酶蛋白分子的高级结构的变化以及载体电荷的影响可导致底物和酶的亲合力的变化。 应用实例：在淀粉和糖工业、乳制品、饮料和果汁生产、油脂改性、食品添加剂和调味剂、食品分析与检测中的应用。 应用现状：目前，固定化技术已经取得了许多重要成果，充分发挥了固定化酶和固定化细胞在改革工艺和降低成本方面的巨大潜力。但从目前的发展状况来看，尽管酶种类繁多，但已经固定化的酶却相对有限，采用固定化酶技术大规模生产的企业尚属少数，真正在工业上使用的固定化酶还仅限于葡萄糖异构酶，葡萄糖氧化酶和青霉素酰化酶等为数不多的十几个酶种，故仍需大力研究开发更多的固定化酶和细胞能适用于工业规模生产。 9.蛋白酶分类？蛋白酶水解生产水解蛋白产生苦味的来源？1）根据来源分：植物：菠萝、木瓜、无花果；动物：胃、胰蛋白酶、凝乳酶（胃）；微生物：1398枯草杆菌、3942栖土曲霉蛋白酶、放线菌蛋白酶（2）根据最适作用条件：中性蛋白酶、碱性蛋白酶、酸性蛋白酶（3）根据对底物作用方式：内肽酶；外肽酶：羧肽酶、氨肽酶（4）根据酶活性部位：丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶、酸性蛋白酶 蛋白酶水解生产水解蛋白产生苦味的来源5.85kJ/mol时容易产生苦味，且非特异性蛋白酶较特异性蛋白酶更容易水解除苦味。当蛋白质处于天然状态时，这些氨基酸埋藏在蛋白质结构的内部，因而对蛋白质的味道不会产生明显的影响。在利用蛋白酶水解过程中，小肽的数量将增加，从而暴露了这些疏水性氨基酸，当它们同味蕾相作用时就产生了苦味。如果采取有控制的酶水解，使蛋白质的水解反应停止在某一阶段，使肽键具有足够的长度将疏水性氨基酸埋藏在它的结构内部，就能减少苦味。一般，20%左右的蛋白质水解，不宜生成苦味肽。 13.简述酶法低乳糖牛乳的生产工艺？超氧化物岐化酶（SOD）的特性及作用原理。SOD能清除超氧阴离子，所以SOD具有抗辐射作用；（3）超氧化物歧化酶是专一清除氧自由基的清除剂。SOD能清除O2ˉ，延缓由于自由基侵害而出现的衰老现象。 作用机理：超氧化物歧化酶的作用机制：催化超氧阴离子的歧化反应。O2ˉ+ O2ˉ+2H　　SOD　　O2+H2O2 11.比较α-淀粉酶、葡萄糖