Lactococcus lactis谷氨酸脱羧酶的分离纯化及部分酶学性质.pdfVIP

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2017-08-30 发布于安徽
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Lactococcus lactis谷氨酸脱羧酶的分离纯化及部分酶学性质.pdf

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维普资讯第 23卷第 3期无锡轻工大学学报 Vo1．23 No．3 2004年 5月 JournalofW UXiUniversityofLightIndustry M ay 2004 文章编号：1009—038X(2004)03—0079—06 Lactococcuslactis谷氨酸脱羧酶的分离纯化及部分酶学性质许建军，江波 ● 许时婴 (江南大学食品学院，江苏无锡 214036) 摘要：采用溶茵酶处理、超声破碎、硫酸铵分级、3次DEAE—SepharoseCL一6B层析、SephacrylS一 200凝胶过滤等手段，从乳酸茵细胞中分离纯化得到谷氨酸脱羧酶 (GAD；EC4．1．1．15)．纯化酶的比活力为 14．4U／mg，纯化倍数 31，回收率 3．8 ，SDS—PAGE得到亚基的相对分子质量为 65000．L-谷氨酸是测试的18种氨基酸中的惟一作用底物，表明乳酸茵GAD具有高度的底物专一性．酶在 pH值 3．6～5．4时具有活性，pH值4．7时活性最高，pH 值 6．0以上时没有活力．耐热性实验表明，PH值 4．7务件下处理 5h后，6OC时该酶仍能保持 8O 以上的活性，8O℃以上迅速失活，由Lineweaver—Burk作图得到的GAD的K 值为 1．9mmol／L．关键词：Lactococcuslactis；谷氨酸脱羧酶(GAD)；纯化；7一氨基丁酸(GABA) 中图分类号：Q55 文献标识码：A Purification andPartiaICharacterizati0n of GlutamateDecarb0xyIasefrom Lactococcuslactis XU Jian—jun， JIANGBo ， XU Shi—ying (SchoolofFoodScienceandTechnology，SouthernYangtzeUniversity．W uxi214036．China) Abstract：GlutamateDecarboxylase (GAD；EC4．1．1．15)waspurified from Lactococcuslactis SYFS1．009 with 1ysozymic treatment， sonication， ammonium sulfate fractionation，DEAE- SepharoseCL一6B chromatographyandSephacrylS一200 gelfiltration．Thespecificactivityofthe purifiedenzyme，concentratedabout31-fold，is14．4U／mLwithayieldof3．8 ．Singleband obtainedbySDS—PAGE showedsubunitMw is65000．L-glutamateistheuniquedecarboxy1ation substrateamong 18amino acidstested，suggesting theenzymebehighly specific．Theenzyme showsisactivityatacidicpH (3，6～5．4)rangeandtheoptimalpH is4，7，Noactivitywasdetected abovepH6，0．Theenzymekeepsmorethan80 ofitsactivitybelow 60 ℃ during5-hourstorage andwasinactivatedrapidlyat80 ℃．TheapparentK oftheenzymeobtainedfrom Lineweave