蛋白质的结构和功能.pptVIP

第一章蛋白质结构与功能Structure and function of Protein α-螺旋(α-helix)结构特点： ①右手螺旋：3.6 AA/圈，螺距0.54nm 。 ②氢键维系（形成于每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧之间）。 ③侧链伸向螺旋外侧。 ④侧链基团影响螺旋的形成和稳定。 (带同种电荷，侧链大的R基或Pro存在均妨碍α-螺旋形成) β-折叠 β－转角（β-turn） 特征：多肽链中氨基酸残基n的羰基上的氧与残基（n+3）的氮原上的氢之间形成氢键，肽键回折1800 。 无规则卷曲示意图 无规则卷曲 细胞色素C的三级结构 模体(motif)/超二级结构：蛋白质分子中α-螺旋、β-折叠、β-转角等组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的二级结构组合体，作为三级结构的单元，其基本结合形式有:αα,βββ,βαβ。 结构域(structural domain)：分子量大的蛋白质, 多肽链往往以超二级结构为单元组成两个或两个以上 相对独立的区域，再形成三级结构，这些相对独立的 区域称为结构域。 （二）蛋白质的三级结构(tertiary structure) 1. 概念:整条肽链中所有原子或基团的空间排布称为蛋白质的三 级结构，即多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 2. 维系键:疏水作用、离子键、氢键、Vander Waals力等次级键。 三级结构的特征： ?含多种二级结构单元； ?有明显的折叠层次； ?是紧密的球状或椭球状实体； ?分子表面有一空穴(活性部位)； ?疏水侧链埋藏在分子内部， 亲水侧链暴露在分子表面。 3. 三级结构的重要性： 三级结构形成后，蛋白质分子才形成固有的分子形状； 才具有亲水胶体的特性； 功能蛋白质的活性部位得以形成并表现出相应的生物学活性。 核糖核酸酶三级结构示意图 N His12 C His119 Lys41 (三）蛋白质的四级结构(quarternary structure) 1. 概念:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布 局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。 蛋白质分子中每条具独立三级结构的多肽链称为亚基(subunit). 2. 维系键:疏水键、氢键、离子键等次级键。 Hemoglobin 思考：四级结构中的亚基与结构域有何不同？ 一、根据分子形状分类： 球状蛋白：长短轴之比10 纤维状蛋白：长短轴之比10 二、根据组成分类： 单纯蛋白 结合蛋白：单纯蛋白质+辅基或非蛋白质部分 三、根据生物学功能分类 四、根据溶解度分类： 可溶性蛋白；醇溶性蛋白；不溶性蛋白 蛋白质的分类 第三节 蛋白质结构与功能的关系 一、蛋白质的一级结构与功能的关系 一级结构 → 空间构象 → 功能 1.一级结构中“关键”部分相同,其功能相同。 如：不同动物来源的胰岛素 一级结构中“关键”部分变化,其活性也改变。 Insulin of human 2. 一级结构不同，生物学功能各异。 如：催产素与抗利尿激素 S S 加压素 H2N 半胱 酪 苯丙 谷胺 天胺 半胱 脯 精 甘 催产素 H2N …………异亮……………………… 亮 …………… 3 8 3. 一级结构变化与疾病的产生-------分子病 如：镰刀状红细胞性贫血 Hb： 6位Glu →Val 二、蛋白质空间结构与功能的关系 ⒈ 蛋白质前体的活化 另外，蛋白质仅构象发生改变,其功能活性也随之改变。 核糖核酸酶 2. 蛋白质的变构现象(allosteric effect): 指一个蛋白质与其配体(或其它蛋白)结合后,引起蛋白质的构象 发生改变,并伴随其活性发生改变。 协同效应:一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中 另一亚基与配体的结合。 如: Hemoglobin与Myoglobin 第四节 蛋白质的理化性质 一、两性解离和等电点 蛋白质两末端的氨基和羧基及侧链中某些基团在一定条件下均可解离. 1. 蛋白质的等电点( pI):使某一蛋白质分