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研究报告

DOI:10.13995/ki.11-1802/ts.037068

引用格式:张德福,于振兴,张明,等.副溶血性弧菌不耐热溶血素的生物信息学分析与分子动力学模拟[J].食品与发酵工业,2024,

50(12):251-257.ZHANGDefu,YUZhenxing,ZHANGMing,etal.Bioinformaticsanalysisandmoleculardynamicssimula-

tionofthermolabilehemolysininVibrioparahaemolyticus[J].FoodandFermentationIndustries,2024,50(12):251-257.

副溶血性弧菌不耐热溶血素的生物信息学分析与分子动力学模拟

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张德福,于振兴,张明,吕欣然,张永勤,张国清,励建荣

1(渤海大学食品科学与工程学院,渤海大学海洋研究院,生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合

工程研究中心,辽宁锦州,121013)2(山东美佳集团有限公司,山东日照,276806)

3(锦州市农业农村综合服务中心水产技术推广站,辽宁锦州,121013)

摘要副溶血性弧菌是一种革兰氏阴性人畜共患致病菌,可引发人类胃肠炎等食源性疾病。副溶血性弧菌具

有多种毒力因子,热不稳定溶血素(thermolabilehemolysin,TLH)即是其中之一。该研究对副溶血性弧菌的tlh基

因进行了克隆及测序,对tlh基因编码的TLH蛋白进行了生物信息学分析及结构和功能预测。结果表明,TLH

蛋白由418个氨基酸组成,预测分子质量为47.36kDa。在TLH蛋白中确定了几个保守的结构域和基序,包括

SGNH水解酶结构域和GDSL基序;对TLH蛋白的三维结构进行了同源建模及验证,在此基础上通过分子动力

学模拟分析其稳定性、与4-硝基苯基月桂酸酯(p-nitrophenylaurate,PNPL)的相互作用能力及结合底物对结构紧

密度和残基灵活性的影响,揭示了催化三联体Ser153-His390-Asp393周边是一个重要的药物靶点活性口袋,具有

高度保守的残基序列,并在底物结合后表现出残基灵活性差异。该研究分析了副溶血性弧菌TLH蛋白的性质

和结构,可以为保障水产品的安全性、提高水产品原料安全评价水平提供理论支持。

关键词基因克隆;副溶血性弧菌;不耐热溶血素(tlh);生物信息学分析;分子动力学模拟

副溶血性弧菌(Vibrioparahaemolyticus)俗称“嗜研究证明tlh基因在模拟人体肠道环境中表达量会明

盐菌”,是一种广泛存在于河口和海洋环境中的革兰显升高,但在肠道致病机制中的作用尚不明确,需进

氏阴性菌,是引起养殖虾类急性肝胰腺坏死综合症一步研究[5-6]。tlh基因在不同的弧菌中广泛存在,

(acutehepatopancreasnecrosissyndrome,AHPNS)并部分弧菌如哈维弧菌(Vibrioharveyi)和溶藻弧菌

导致大规模死亡的重要病原菌之一,给全球的水产养(V.alginolyticus)产生的TLH对鱼类具有高致病力[6-8]。

[1]

殖业带来了巨大的经济损失。人们摄入受副溶血本研究通过分析TLH家族蛋白的氨基酸序列和

性弧菌污染的海产品会导致严重的胃肠炎、败血症等多序列比对,探究了TLH在弧菌和非弧菌物种中的

疾病。副溶血性弧菌的毒力机制涉及多种因素,包括