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免疫球蛋白的结构与功能

一、免疫球蛋白分子的基本结构

Porter等对血清IgG抗体的研究证明』g分子的基本结构是由四肽链组成的即由二

条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的轻

链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子

的基本结构Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或竣基的方向是一致的，分别命名为氨基

端（N端）和竣基端（C端I

（-）轻链和重链

由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（RJ）是【g分子

的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行

匕辟交分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料

1.轻链（lightchain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物,

分子量约为24kD每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽L链共有两型：

kappaK（）-^lamdaX（）,同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的.正常人血清中的K:

入约为2:1

2.重链（heavychain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450~550个氨基酸残

基,分子量约为55或75kD每条H链含有4~5个链内二硫键所组成的环肽不同的H

链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也

不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类“链、丫链、a链、链和E链，不同H链

与L链（K或入链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE丫、a和6

链上含有4个肽，|J和琏连含有5个环肽

（—）可变区和恒定区

通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列匕限分析发现其氨基端N-

末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区V（）,而竣基末端（C-末端）则相对稳定，

变化很小，称此区为恒定区

1.可变区v（ariableregion,V区）位于L链靠近N端的1/约（含108~111个氨

基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4约（含118个氨基酸残基1每个V区中均有一

个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67-75个氨基酸残基V区氨基酸的组

两口排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异由于V区中氨基酸的种类为排列顺

序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体

L链和H链的V区分别称为VL和VH在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和

排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariableregion,HVR\在V

区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守,称为骨架区f（uameworkrugion\

VL中的高变区有三个，通常分另!J位于第4~34、50~65、95~10位氨基酸VL和VH

的这三个HVR分别称为HVR1、HVR和HVR3经X线结晶衍射的研究分析证明，高变

区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区

c（omplementarity-determiningregi-on,CDR\VL和VH的HVR1、HVR和HVR3

又可分别称为CDR1、CDR