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四、酶的分离、纯化及活力测定（一）酶的分离纯化1．选材2．破碎细胞3．抽提4．去核酸、去多糖5．纯化6．保存由于酶的特殊性，在提纯过程中要注意:1．全部操作在低温0～4℃。2．在分离提纯过程中，不能剧烈搅拌。3．在提纯溶剂中加一些保护剂，如少量EDTA、少量β-巯基乙醇。4．在分离提纯过程中要不断测定酶活力和蛋白质浓度，从而求得比活力，还要计算总活力。比活力＝酶活力蛋白质浓度总活力＝单位体积的酶活力(U/ml)×分离溶液总体积(ml)（二）酶活力的测定酶活力（enzymeactivity,也称酶活性）酶活力的测定1．测定酶活力时应注意几点（1）应测反应初速度（initialvelocityorinitialspeed）（2）酶的反应速度一般用单位时间内产物的增加量来表示。（3）测酶活力时应使反应温度、pH、离子强度和底物浓度等因素保持恒定。（4）测定酶反应速度时，应使[S][E]。产物浓度[P](t)2．酶活力和比活力表示方式（1）酶活力（enzymeactivity）（2）酶的比活力（specificactivity，也称比活性）比活力：指每mg蛋白质所具有的酶活力，一般用U/mg蛋白质来表示，比活力说明酶的纯度。比活力=酶活力（U/ml）/蛋白质浓度（mg/ml）（3）转换数（TNorkcat)（4）分子活性（molecularactivity）（5）催化中心活性（catalyticcenteractivity）3.酶活力的测定方法（1）分光光度法（spectrophotometry）该法要求酶的底物和产物在紫外或可见光部分光吸收不同。优点：简便、迅速、准确。一个样品可多次测定，有利于动力学研究。可检测到10-9mol/L水平的变化。（2）荧光法（fluorometry）该法要求酶反应的底物或产物有荧光变化。主要的优点：灵敏度很高，可以检测10-12mol/L的样品。酶蛋白分子中的Tyr、Trp、Phe残基以及一些辅酶、辅基，如NADH、NADPH、FMN、FAD等都能发出荧光。（3）酶偶联分析法(enzymecouplingassay)第一个酶的产物为第二个酶的底物，这两个酶系统在一起反应。（4）电化学法（electrochemicalmethod）
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