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蛋白质的结构

知识要点总结

由长度不等、序列各异的氨基酸序列构成的蛋白质，可以折叠成复杂的三维空间结构。为了研究方便，通常将蛋白质的结构分为以下几个层次来描述：PARTONE一、蛋白质的一级结构二、蛋白质的空间结构1、蛋白质的二级结构2、蛋白质的三级结构3、蛋白质的四级结构

一、蛋白质的一级结构定义:蛋白质的一级结构指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。主要的化学键:肽键，二硫键

一级结构是蛩白质最基本的结构。研究一个蛋白质的结构和功能。首先要测定氨基酸序列。直接测定蛋白质的氨基酸序列是很困难的,Sanger通过近10年的工作,于1953年完成了牛胰岛素51个氨基酸的序列测定。因此而荣获了1958的诺贝尔化学奖。我国科学家通力合作,于1965年人工合成了有活性的牛胰岛素。胰岛素由A、B两条肽链组成。A链由21个氨基酸组成B链由30个氨基酸组成。A链和B链之间通过两对二硫键相连另外A链内部6位和l1位上的两个半胱氨酸通过二硫键相连形成链内小环,下图为牛胰岛素的一级结构。

二、蛋白质的空间结构定义：蛋白质的空间结构通常称作蛋白质的构象,或高级结构,是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的分布和肽链的走向。一个天然蛋白质在一定条件下,往往只有一种或很少几种构象,这是因为主链上有3是C-N键,不能自由旋转,另两个可旋转的键所形成的φ角和Ψ角,也受到主链原子空问位阻的限制。只有一小部分二面角的搭酉是空间位置所允许的。此外,侧链R基团有大有小,相互间或者相斥,或者吸引,使多肽链的构象数目受到进一步的限制。研究蛋白质构象的主要方法有X射线衍射法、核磁共振法等。

1.蛋白质的二级结构定义:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即蛋白质主链原子的局部空间排布(不涉及侧链原子的位置)。维持二级结构的化学键:氢键二级结构的主要类型α-螺旋β-折叠3-转角3-凸起无规则卷曲

α一螺旋添加标题多肽链主链的段(肽段)从N端到C端形成顺时针方向的右手螺旋结构。添加标题特征添加标题每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈,螺距0.54nm添加标题螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧链中的全部C=0和N-H几乎都平行于螺旋轴添加标题每个氨基酸残基的NH与前面第四个氨基酸残基的C=0形成氢键,肽链上所有的肽键都参与氢键的形成添加标题”

β-折叠β-折叠(β结构或β构象)是一种重复性的结构,可以把它想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一肽链。在这里主链沿纸条形成锯齿状.R-基垂直于折平面,交替分布于平面的上下。

β-折叠可以由多条肽链构成,也可由局条肽链通过回折构成。折叠可以有两种形式,一种是平行式,另一种是反平行式,在平行β-折叠中相邻肽链是同向的,每个残基的长度是0.325mmo在反平行β-折叠片中,相邻肽链是反向的,每个残基的长度是0.347nm。在平行折叠中的氢键有明显的弯折,其伸展构象略小于反平行折叠中的构象。平行β-折叠比反平行β-折叠更规则,平行折叠一般是大结构,少于5条肽链的很少见。而反平行折叠可以少到仅由两条肽链组成。

β一转角的结构β-转角指肽链出现180左右转向回折形成的“U”形有规律的二级结构单元。含4个氨基酸残基,第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。

（3）β-凸起β-凸起是一种小的非重复性结构,能单独存在,但大多数为反平行β折叠中的一种不规则情况。β凸起可认为是β折叠链中额外插入的一个残基,在凸起折叠链上是两个残基,而另一侧上的是一个残基。β-凸起的结构

无规卷曲无规卷曲指没有一定规律的松散肽链结构。但对一定的球蛋白而言,特定的区域有特定的卷曲方式,因此,将其归入二级结构。酶的功能部位常常处于这种构象区域里。所以受到人们的重视。

超二级结构和结构域超二级结构超二级结构指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用。形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体，常见的有ααβ,βαβ,βαβαβ(Rossman折叠),ββ,β-曲折和希腊图案拓扑结构等。结构域结枃域指多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠成的近似球状的紧密结构。

3.蛋白质的三级结构定义:指球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上,组装而成的完整的结构单元。换一句话说。三级结构指多肽链上包括主链和侧链在内的所有原子在三维空间内的分布。化学健:疏水键和氢键、离子键、范德华力等来维持其空间结构的相对稳定。

4.蛋白质的四级结构概念1:蛋白质分子中几条各具独立三级结构的多肽链间相互结集和相互作用,排列形成的更高层次的空间构象。概念2:是指蛋白