生物化学 酶完整版.pptVIP

第四章 酶;收麦;二十世纪初，有机化学发展后，才得知是酵母菌中的某种物质，在进行着糖类的转化反应；后来分析得到是一种蛋白质。 1926年，Sumner 首先结晶出尿素酶(urease)，并证实脲酶为蛋白质。 绝大多数酶为蛋白质。;第1节 酶的基本性质;二、酶和一般催化剂的共性;酶可降低所催化反应的活化能;三、酶的特性;; 又称为酶的专一性（Specificity）、特异性，是指酶在催化反应时对底物的选择性。 4.酶活力可调节控制 如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。 ;五 酶的组成;Apo- enzyme 脱辅酶;辅酶的作用;（三）酶的活性部位;酶分子中与底物结合的部位为结合部位。决定底物的专一性； 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。决定反应的类型。;活性中心的氨基酸残基在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链，通过折叠后而在空间结构上相互靠近。;六 核酶（ribozyme);;七、抗体酶（abzyme）;抗体结构; O – C –;第二节 酶的分类及命名;(1)氧化-还原酶oxido-reductase;(2)转移酶 Transferase;(3)水解酶 hydrolase;(4) 裂合酶 Lyase;(5) 异构酶 Isomerase;合成酶，又称为连接酶，消耗ATP，由两种物质合成一种新物质（单键相连）。 A + B + ATP ===A－B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 CH3CCOOH + CO2 ＋ATP ?COOHCH2CCOOH O O ;2. 酶的命名;(2) 系统命名法及编号;国际系统命名法及编号;第三节 酶反应动力学;一 化学动力学基础;二、酶促反应动力学;工作方式：中间产物学说(Henri和Wurtz);一）米氏方程;K1（[E]t- [ES]）[S]＝（K2 +K3）[ES] 移项，得ES的表达式：;;二）米氏方程的涵义;①Km是酶的一个重要的特征常数。 不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。 酶对每个作用底物都有Km值。;Km: Affinity with Substrate;②Km值可以判断酶的专一性和天然底物。;Km: Hexokinase 的例子;四）酶的活力单位;SEPt;反应时间 (min);2）酶活力单位：一般用活力单位U(Unit)表示，一般在最佳条???下进行。;;五）转换数Kcat和Kcat/Km;例：1ug纯酶（Mr92000）在最适条件下，催化反应速率为0.5umol/min。以1umol/min为1U。试计算 （1）酶的比活力；（2）转换数。;七）米氏常数的求法;双倒数作图法;八） pH的影响;v ;九）温度的影响;酶浓度;第4节 酶的抑制作用;一. 可逆抑制;(1) 竞争性抑制;竞争性抑制;举例： 丙二酸竞争性抑制琥珀酸脱氢酶 ;加入竞争性抑制剂后，Km 变大，最大反应速度不变。;(2) 非竞争性抑制;非竞争性抑制;加入非竞争性抑制剂后，Km 虽然不变，但由于Vmax减小，所以酶促反应速度也下降了。;酶的抑制 (机制);Km;磺胺类药是对氨基苯甲酸的竞争抑制剂，抑制FH2和FH4的合成，来抑制细菌核酸的合成。;三、不可逆抑制;有机磷化合物;第五节 酶的作用机制;结构专一性 绝对专一性：麦芽糖酶 相对专一性：键专一性；脂酶 立体异构专一性 旋光异构专一性；L-氨基酸氧化酶 几何异构专一性；琥珀酸脱氢酶;二、酶作用专一性的假说;（2）诱导契合学说(1958);1）趋近效应和定向效应 2）底物的形变和诱导契合 3) 共价催化－形成反应活性很高的共价过渡产物 4) 金属离子的催化作用 5）酸－碱催化(acid base catalysis);广义酸基团 广义碱基团（质子供体） （质子受体） ;一、酶原的激活 有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前体称为酶原(zymogen)。 酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。 本质：酶的活性中心形成或暴露的过程。 ;消化道的蛋白酶以酶原形式存在;二、同工酶; 乳酸脱氢酶 （lactic dehydrogenase,LDH） A、催化的反应 ; B、分子结构 亚基数 4 亚基种类 M型-- ，H型-- 同工酶种