讲义文稿成果5五酶.pptx

酶的概念; 酶的发现;酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生物催化剂。; 酶的催化特点;二、酶的分类与命名;（二）国际系统命名与分类法 ;（三） 酶的分类 ;4、裂合酶类（裂解酶）Lyase;5、异构酶（EC5.3.1.9）Isomerase ; 图表 table8-3;EC 1. 1. 1. 27;三、酶的化学本质;有些酶仅由蛋白质组成，例如，脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等；有些酶不仅含有蛋白质（酶蛋白），还含有非蛋白质成分（辅助因子），只有酶蛋白与辅助因子结合形成复合物（全酶）才表现出酶活性，如超氧化物歧化酶Cu2+、Zn2+）、乳酸脱氢酶（NAD+）。酶的专一性由酶蛋白的结构决定，辅助因子传递电子或某些化学基团。; 图表 table8-1;※辅酶：与酶蛋白结合较松，可透析除去。※辅基：与酶蛋白结合较紧 ;某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催化作用，这类分子被称为辅酶（或辅基）。 辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。;?根据金属离子与酶蛋白结合程度，可分为两类：金属酶和金属激酶。 ?在金属酶中,酶蛋白与金属离子结合紧密。如 Fe2+/ Fe3+ 、Cu+/Cu3?、Zn2+ 、Mn2+、Co2? 等。 ?金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子，原子或功能团。; 金属酶中的金属离子与配体; 金属激酶中的金属离子;1.单体酶（monomeric enzyme)：仅有一条具有活性部位的多肽链，全部参与水解反应。;四、酶的结构与功能的关系;催化部位 catalytic site;调控部位 Regulatory site;必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失。; 酶活性中心的必需基团;酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。; 示 意 图;（二） 酶原的激活;（三） 同工酶(isoenzyme);酶作用的专一性; 酶作用专一性的机制;族专一性：可作用于一类或一些结构很相似的底物。;六、酶的作用机理;（一）酶的催化作用与分子活化能; ?? 意 图;（二）中间产物学说;; 活化能降低; 反应过程中能的变化;酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物， 其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。 ;（三）诱导嵌合学说; “三点结合”的催化理论;诱导嵌合学说（Koshland，1958）：酶活性中心的结构有一定的灵活性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结合时，酶蛋白的构象发生了有利于与底物结合的变化，使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向，转入有效的作用位置，这样才能使酶与底物完全吻合，结合成中间产物。;;酶与底物的过渡态互补，亲合力最强，释放出结合能使ES的过渡态能级降低，有利于底物分子跨越能垒，加速酶促反应速度。;（五）抗体酶（abzyme）;（六）使酶具有高催化效率的因素; 1 邻近定向效应; 2 “张力”与“形变”;★通过向反应物（作为碱）提供质子或从反应物（作为酸）夺取质子来达到加速反应的一类催化。（广义酸碱催化，Bronsted的酸碱定义）; 酶分子中可以作为广义酸、碱的基团;★底物分子的一部分与酶分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间物，快速完成反应。; 5 金属离子催化;? 电子传递中间体;酶的活动中心由于微环境的影响，存在高浓度的酸和高浓度的碱，可以有多种催化方式的环境有利于反应的进行。;酶促反应动力学是研究酶促反应的速度以及影响酶促反应速度的各种因素，包括低物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂与抑制剂等。 ;(二)酶浓度对酶促反应速度的影响;1902年，V.Henri在研究蔗糖酶水解蔗糖的反应中，发现随着底物浓度的增加，反应速度上升呈双曲线型，即在底物浓度低时v呈直线上升，而在[S]高时,v上升很少，当[S]大到某一浓度时,v达到一个极限值。 Henri根据这个实验结果，提出了“酶－底物中间复合物（体）”学说，他认为，在底物转化为产物前，必须先与酶形成中间复合体，后者再转变成产物而重新释放出游离的酶。即 k1 k3 E ＋