生物化学：第2章 酶.pdfVIP

第 三 章 酶 Enzymes 第一节 酶的分子结构与功能 The Molecular Structure and Function of Enzyme 一、酶的分子组成 二、酶的活性中心 三、酶催化作用机制 一、酶的分子组成  单纯酶(simple enzyme)  结合酶(conjugated enzyme) 决定反应的特异性及其催化机制 蛋白质部分：酶蛋白(apoenzyme) 全酶 (holoenzyme) 小分子有机化合物 辅助因子 决定反应的性 (cofactor) 金属离子 质和反应类型 二、酶的活性中心  必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链 的化学基团中，一些与酶活性 密切相关的化学基团。  酶的活性中心(active center) 指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特 定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化 为产物。 底物 活性中心以外 的必需基团 特点： 催化基团 1.只占1%~2% 2.疏水“口袋”， 有特定的空间构象 活性中心 3.通过次级键结合 结合基团 底物——诱导契合 酶活性中心有7种氨基酸残基参加的频率最 高：Ser、His、Cys、Tyr、Asp 、Glu、Lys。 同一类酶往往含有相同的活性中心基团。如 胰凝乳蛋白酶和胰蛋白酶活性中心含有丝氨酸残 基，称为丝氨酸蛋白酶；胃蛋白酶和木瓜蛋白酶 活性中心含有半胱氨酸残基，称为半胱氨酸蛋白 酶。在脱氢酶活性中心往往含有酪氨酸残基。 实验表明，同类酶不仅有相同的活性中心基 团，而且附近的氨基酸顺序也很相似。 三、酶催化作用机制 （一）酶-底物复合物的形成 酶底物复合物 E + S ES E + P (过渡态) 诱导契合(induced-fit)作用使酶与底物密切结合 （二）酶促反应的化学机制 1.邻近效应与定向排列使底物正确定位于酶的活性中心 邻近效应(proximity effect)与定向排列 (orientation arrange) 实际上是将分子间的 反应变成类似于分子 内的反应，从而提高 反应速率。 目录 酶的底物结合部位对底物有亲和力。两种反应 物在溶液中自由反应时要依赖随机碰撞，在酶促反 应中，两种反应物与酶活性中心的结合起到了增大 碰撞几率的作用，即邻近效应。 反应物不仅与酶活性中心结合，而且结合的方 式是特异的，使得两个反应物的反应基团或反应涉 及的键在空间位置上接近，为定向效应。由于邻近 效应和定向效应，使得酶催化反应与分子内催化作 用相似。 2.多元催化作用 一般酸-碱催化作用(general acid-base catalysis) 由质子转移剂所致的催化作用为酸碱催化