第三章 蛋白质.ppt

*;本章内容;组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S、P 有些蛋白质还含有微量金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有I 。 ;分 类;蛋白质的重要性;（2）蛋白质在生命活动中具有重要作用 （3）对食品的结构、形态及色、香、味起重要作用;氨基酸——构成蛋白质的基本单元 蛋白质水解得到约20种氨基酸，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸。;1、结构;2、按R基团的极性分类：（4种）;;4、氨基酸的立体化学;B、每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体;5、氨基酸的酸－碱性质; 氨基酸分子在溶液中主要以电中性的两性离子存在时的pH值为该氨基酸的等电点，即pH=pI。;;6、氨基酸的疏水性;7、氨基酸的光学性质;氨基酸的化学反应性;肽：是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连??化合物。 由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。;;*;蛋白质分子构象;蛋白质的结构;蛋白质的一级结构;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互作用而形成的空间关系。 是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式 主要包括螺旋结构和伸展片状结构。;β折叠结构;二级结构进一步折叠成紧密的三维结构（多肽链的空间排列）;维持蛋白质三级结构的作用力;;血红蛋白;抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构;是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列，以二聚体、三聚体、四聚体等形式存在。;蛋白质结构稳定;氢键;第三节 蛋白质的变性;蛋白质变性的本质;（1）生物活性丧失（酶、激素、毒素、抗体） （2）溶解度降低（疏水基团暴露） （3）改变水合性质 （4）易于酶水解 （5）粘度增大 （6）不能结晶;可逆变性： 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态。 不可逆变性： 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象，由变性态不能恢复到天然态。;物理因素：;（2）静水压：豆制品、冻豆腐;（3）剪切;化学因素：;（3）表面活性剂;??4）有机溶剂：乙醇、丙酮;复 习;3、按R基团的极性分类：（4种）;4.蛋白质的结构;5、蛋白质变性 概念 本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 变性对蛋白质的影响 影响变性的因素(物理、化学);其他成分;水合性质、结构性质、表面性质、感观性质;水合性质——取决于蛋白质同水之间的相互作用，如水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、黏合、分散性、溶解性等。 结构性质——与蛋白质分子之间的相互性质有关，如沉淀、胶凝作用、组织化、面团的形成等。 表面性质——蛋白质在极性不同的两相之间所产生的作用，如起泡特性、乳化作用等。 感官性质——浑浊度、色泽、风味结合、咀嚼性、爽滑感等;食品蛋白质在食品体系中功能作用;吃; 概念： 蛋白质分子中的各种基团（带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基团）与水分子相互结合的性质。 ; 作用方式： ; 结合过程 ;水化过程;蛋白质结合水的能力 当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。;氨基酸残基的水合能力;各种蛋白质的水合能力;;pH＝?pI，水合作用最低 高于或低于pI，水合作用增强 （净电荷和推斥力增加） pH 9-10时水合能力较大; 盐;持水能力 ;2、蛋白质的溶解度;;植物蛋白质提取: pH8～9高度溶解 pH4.5～4.8处 采用等电点沉淀。 ; 离子强度 低离子强度（＜0.5） — 电荷屏蔽效应 高离子强度（＞1） — 离子效应; 盐离子强度与蛋白质相互作用;; 有机溶剂 导致蛋白质溶解度下降或沉淀;3.黏度;影响蛋白质流体粘度特性因素;4、蛋白质的胶凝作用;凝胶：是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。 例如：豆腐、熟鸡蛋、酸奶等 溶胶：靠蛋白质分子表面亲水基团与水作用形成稳定分散于水中的亲水胶体。;; 凝胶化作用机制;①加热后再冷却而形成的凝胶 这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶； ②在加热下所形成的凝胶 这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热中形成的凝胶； ③由钙盐等二价离子盐形成的凝胶，如豆腐； ④不加热而经部分水解或pH调整到等电点而形成的凝胶 如用凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中碱对蛋清蛋白的部分水解等。; 影响蛋白质凝胶化作用的因素; 蛋白质凝胶化在食品中的应用; 蛋白质的组织化———是使可溶性植物蛋白或乳蛋白形成