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20152016学年高二化学人教版选修5课件第4章 第三节《蛋白质酶核酸》
第三节 蛋白质和核酸 第2课时 蛋白质 酶 核酸 蛋白质 酶 核酸 探究点一 蛋白质的结构和性质 探究点二 酶和核酸 1.知道蛋白质的组成和结构及其有关性质。 2.知道酶催化的特点。 3.认识蛋白质、核酸等的意义。 学习重难点: 蛋白质的结构与性质。 含氮生物高分子化合物 C、O、H、N、S 8 12 蛋白质 探究点一 蛋白质的结构和性质 (2)蛋白质分子特定的空间结构:蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序,称为蛋白质的一级结构。多肽链卷曲盘旋和折叠的空间结构,称为蛋白质的二级结构。蛋白质分子在二级结构基础上进一步盘曲折叠形成的三维结构,称为蛋白质的三级结构,进一步形成蛋白质的四级结构。 1.蛋白质的结构 (1)任何一种蛋白质分子在天然状态下均具有独特而稳定的结构。 (3)蛋白质的性质不仅取决于多肽链氨基酸的种类、数目及排列顺序,还与其特定的空间结构有关。 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 视频导学 2.蛋白质的化学性质 ①颜色反应:取一小块鸡皮,置于蒸发皿中,滴加3~5滴浓硝酸,在酒精灯上微热,观察到的现象是鸡皮遇浓硝酸变黄色。 实验结论:浓硝酸可使某些蛋白质显黄色,常用此反应来鉴别蛋白质。 (1)蛋白质的特征反应 ②蘸取少量鸡蛋清或取一根头发,放在酒精灯火焰上灼烧,可闻到烧焦羽毛的特殊气味。常用此反应区分毛料纤维与合成纤维。 形成蛋白质的多肽是由多个氨基酸发生成肽反应形成的,在多肽链的两端存在着自由的氨基和羧基,侧链中也有酸性或碱性基团,所以蛋白质与氨基酸一样具有两性,能与酸或碱反应。 (2)蛋白质的两性 (3)蛋白质的水解 天然蛋白质水解的产物为α-氨基酸,蛋白质水解时,多肽链中的C—N键断裂,碳原子上连接羟基,形成—COOH,氮原子上连接氢原子,形成—NH2。 视频导学 ①按右图实验 操作完成实验: (4)蛋白质的盐析 少量的盐[如(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl等]能促进蛋白质溶解,但当盐溶液浓度较大时,则会使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出,这种作用称为盐析。 ②实验现象: 加入饱和(NH4)2SO4或Na2SO4溶液,试管内蛋白质均产生沉淀,加蒸馏水后沉淀溶解。 ③结论: ④蛋白质的盐析是一个可逆过程,采用多次盐析和溶解可分离提纯蛋白质。 ①按下列实验操作完成实验: (5)蛋白质的变性 实验操作Ⅰ: 实验操作Ⅱ: 加热及加入醋酸铅溶液,Ⅰ、Ⅱ两支试管内蛋白质均产生沉淀;加入蒸馏水后沉淀不溶解。 ②实验现象: 物理因素:加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等; 化学因素:强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮、甲醛等有机物。 ③结论: 在某些物理因素或化学因素的影响下,蛋白质的理化性质和生理功能发生改变的现象,称为蛋白质的变性。 ④蛋白质的变性是一个不可逆过程,变性后的蛋白质在水中不溶解,同时也会失去原有的生理活性。利用蛋白质的变性,可用于杀菌消毒,而疫苗等生物制剂的保存则要防止变性。 能使蛋白质变性的因素有: 归纳总结 蛋白质的盐析和变性的不同 盐析 变性 变化条件 浓的轻金属盐 受热、紫外线、强酸、强碱、重金属盐、某些有机物 变化实质 物理变化(溶解度降低) 化学变化(蛋白质性质改变) 变化过程 可逆 不可逆 用途 分离、提纯蛋白质 杀菌、消毒 活学活用 题目解析 蛋白质溶液中加入饱和(NH4)2SO4溶液,发生盐析现象,该过程为可逆的,加水,蛋白质又可溶解。 B OH H H OH H OH H OH C 活学活用 探究点二 酶和核酸 1.酶是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机物,其中 绝大多数是蛋白质。酶对于许多有机化学反应和生物体内进行的复杂的反应具 有很强的催化作用,酶的催化具有以下特点: (3)具有高效催化作用。酶催化的化学反应速率,比普通的催化剂高107~1013倍。 (2)具有高度的专一性。例如,蛋白酶只能催化蛋白质的水解,淀粉酶只对淀粉起催化作用。 (1)条件温和,不需加热。在接近体温和接近中性的条件下,酶就可以起催化作用。 归纳总结 酶本身所具有的性质可以结合蛋白质的性质来掌握,酶的催化作用要与工业催化剂比较记忆,从而更好地掌握酶的催化特点。 活学活用 题目解析 酶是一类具有催化作用的有机物。酶的催化作用具有专一性、高效性及条件温和等特点。由于大多数酶是蛋白质,所以,高温、重金属盐、强酸、强碱等条件能使酶发生变性而失去催化活性。所以选项中D的描述是错误的。 D 题目解析 RNA主要存在于细胞质中,根据DNA提供的信息控制体内蛋白质的合成;DNA主要存在于细胞核中,它是生物体遗传信息的载体,蛋白质合成的模板;
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