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Ubiquitin ;泛素的简介
泛素的研究历史
泛素的分子结构
泛素的作用机理
蛋白质泛素化降解的意义;泛素的简介;人们起初对蛋白质的降解过程研究主要集中在动物消化过程中，这种过程是在细胞外发生的，并不消耗能量，如胃蛋白酶、胰蛋白酶。
20世纪50年代人们发现细胞内的耗能性（即ATP依赖性）的主动蛋白质降解过程[1]。
70年代后期，Alfred L.Goldberg 领导的实验室成功建立了基于兔网织红细胞的无细胞抽提物体系，使掺入的氨基酸类似物的蛋白发生快速的ATP依赖性水解[2]。;1977年，Hershko开始利用Goldberg的网织红细胞的无细胞抽提物体系研究蛋白质的降解机制。并尝试分离一种设想存在的蛋白质水解酶[3]。
1980年，Ciechanover和Hershko对这种耗能性蛋白质酶解系统的研究取得了突破性进展。发现一种被命名为APF-1的热稳定多肽可以以非二硫键的形式共价结合到很多种蛋白质上。且APF-1经蛋白质降解过程后可以被重复使用[4]。
随后，与Irwin Rose同在一单位工作的Arthur L.Haas 实验室表明：这种APF-1多肽与广泛存在于许多生物体中的泛素蛋白（Ubiquitin）是同一种物质[5]。
;Irwin.Rose;阿龙·切哈诺沃
1947年出生在以色列城市海法，现年57岁；
1976-1981年间在赫什科指导下攻读博士学位；
1981年获得以色列工学院医学博士学位；
曾在麻省理工学院从事研究，后返回以色列工学院任教。;Avram.Hershko;Irwin.Rose;NH2;;泛素的作用机理：;泛素分子48位点的残基表面有连续的疏水片段，这个片段是结合蛋白质水解酶所必须的，也是底物被泛素化修饰后所必须的。
当泛素分子的Lys残基连接4个或者4个以上泛素分子时底物蛋白就可通过26S的蛋白酶水解。;图1;蛋白质泛素化降解过程：;蛋白质泛素化降解的意义;参考文献：;Vijay-Kumar S et al.J Biol Chem, 1987, 262:6396
Chau V et al. Science,1989,243:1576
Thrower JS et al. EMBO J, 2000, 19:94
Hofmann RM et al. Cell 1999,96:645
昌增益、 焦旺旺 细胞内一种耗能蛋白质降解途径的发现--2004年诺贝尔化学奖工作介绍
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