(生物化学)1-蛋白质结构和 与功能.pptVIP

杨洋 Tel: E-mail: yangsh@bjmu.edu.cn ;课 时 安 排;期末考试成绩占80％ 平时课堂小测验、实验占20% ;绪 论 Preface;什么是生物化学？;生物化学发展史;一、叙述生物化学阶段 ;二、动态生物化学阶段 ;三、分子生物化学阶段 ;第二节 生物化学的主要内容;学习内容;学习生化基本方法与要求;参考书; 童坦君: 生物化学。北京: 北京大学医学出版社.2003。 贾弘禔:生物化学与分子生物学 (第2版)。北京:人民卫生出版社. 生命的化学（中国生物化学与分子生物学学会主办，上海） 国外医学 分子生物学分册（武汉） Annual Review of Biochemistry（生物化学年鉴, 美） Trends in Biochemical Sciences (简称TIBS，美);第一篇 生物大分子的结构与功能;第一章 蛋白质的结构与功能 Structure and Function of Protein;本章主要内容;广泛存在于生物界 人体蛋白质含量占干重的45% 蛋白质具有多种生物学功能 基本组成成份、物质代谢、机体防御、 血液凝固、肌肉收缩、细胞信息传递 生命活动的物质基础 ; 第一节 蛋白质的分子组成 蛋白质的元素组成 蛋白质分子的基本结构单位——氨基酸 氨基酸的分类 氨基酸的性质 ;一. 蛋白质的元素组成;蛋白质含量测定——定氮法; 测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40克， 此样品约含蛋白质多少克？ ;测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40克，此样品约含蛋白质多少克？;二. 基本组成单位：氨基酸;氢原子;----C-C-C-C-COOH γ β α ----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸 ----C-C-C (NH2)- C - COOH β-氨基酸 ----C-C (NH2)- C - C - COOH γ-氨基酸;（二）氨基酸的分类（P9 表1-1）;甘氨酸 glycine Gly G 5.97;色氨酸 tryptophan Try W 5.89;天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97;（三）氨基酸的理化性质;;2.紫外吸收 ;3.氨基酸的化学反应（茚三酮反应）;氨基酸定量分析（A570）;第二节 蛋白质的分子结构 ;;;;10. 肽键平面;;牛胰岛素一级结构：A链（21aa)、B链（30aa);三 蛋白质分子的空间构象;;?-螺旋 （??-Helix ） (Pauling, Corey,1951);;2. ?-片层（ ?-折叠， ?-pleated sheets） (Pauling, 1951);特点;3、?-转角;4. 无规卷曲;模体motif 2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形 成的具有特殊功能的空间结构。;(三) 蛋白质分子的三级结构;三级结构的特点：;域结构（domain，结构域）;(四) 蛋白质的四级结构; ;第三节 蛋白质结构与功能的关系;一. 蛋白质一级结构与功能的关系;（二）一级结构与功能的关系; ;二. 蛋白质的空间结构与功能的关系;例2：血红蛋白与肌红蛋白;血红蛋白 Hb: α2 β2 ，血红素为辅基，携带O2 ， 亚基之间及内部有8对离子键，形成亲水的球状蛋白。;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线; Hb的4个亚基与4个O2结合的平衡常数不同，通常第 一个亚基结合O2后，亚基的构象会发生改变，可促进其它亚基与O2的结合。; 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病（蛋白质构象改变）。;第四节 蛋白质的理化性质;二. 胶体性质;维持蛋白质溶液稳定的要素：水化膜 表面电荷;常用的蛋白质沉淀法：;2. 有机溶剂沉淀 乙醇、甲醇、丙酮 原理：破坏水化膜;四. 蛋白质的变性;五.蛋白质的紫外吸收;六. 蛋白质的颜色反应：蛋白质的定性与定量; 第 五 节 蛋白质分类、分离纯化;一 蛋