西北大学生物无机化学.ppt

* * 第2章 与生物无机研究有关的配位化学原理 热力学要点 动力学要点 生物体中金属离子的电子结构和几何结构 配合物中配体的反应性 模型配合物和自组装概念 2.1 热力学要点 软硬酸碱概念 螯合作用和Irving-Williams序列 配体的pKa值 氧化还原电位的调节 生物高分子的作用 1.软硬酸碱概念 软：体积大且易被极化 硬：体积小且不易被极化 硬酸亲硬碱，软酸亲软碱 如：Ca2＋易和羧基上氧原子结合， ，Fe3＋易和羧酸根或酚基氧配位，Cu2＋易和组氨酸的氮配位。 金属硫蛋白是一种富含半胱氨酸的低分子量蛋白质，分子量6000～10000，它的一个生物功能是保护细胞，在这类小分子蛋白中，几乎30～35％的氨基酸是半胱氨酸残基，其巯基最容易结合软金属离子，如Cd2+,Hg2+,Pb2+,Tl+，以防止等金属离子的毒害作用。 2. 螯合作用和Irving-Williams序列 EDTA是一个常见螯合剂，可用于医药上螯合活体中存在的过量毒性金属，也可以用作食品添加剂，螯合必须元素，限制细菌对它的利用，从而防治食物腐败。 生物体中存在的卟啉、咕啉是螯合配体的例子，能螯合不同氧化态的多种金属离子，这些螯合单元提供了在生物中广泛存在、能被利用的生物无机功能基团，细胞色素（Fe）、叶绿素（Mg）和维生素B12（Co）就是其中的几例。 血红素c 维生素B12 EDTA Ca2＋Mg2＋Mn2＋Fe2＋Co2＋Ni2＋Cu2＋Zn2＋ Irving-Williams序列 是生物无机化学研究另一个常用无机化学原理。 3. 配体的pKa值 生物体中大部分金属离子的正电荷，对结合于配位层的质子配体的酸性阴离子（共轭碱）起稳定作用。 配位水脱质子生成羟基配体，是几种金属酶催化水解机理中所假定的一个步骤。两个或几个金属离子与一个质子配体的配位，甚至会使pKa值惊人地降低。 这说明了如果没有配体的支撑，水合铁（III）离子以及许多其它金属离子配合物都不能在7左右的生理pH下存在。其他质子生物配体的二聚或多聚金属离子相当普遍的存在着。如，在铁硫蛋白中发现三桥联的μ3－硫三铁单元，在牛红血球超氧化物歧化酶中发现桥联μ－咪唑基铜（II）－锌（II）。 4. 氧化还原电位的调节 改变金属中心的配位原子和立体化学，能使电子转移反应的电位发生很大变化。 -0.73 Cu(i-Pr-sal)2 -0.83 Cu(S-sal)2en -0.66 Cu(t-Bu-sal) -0.86 Cu(Et-sal)2 -0.90 Cu(Me-sal)2 -1.21 Cu(O-sal)2en E1/2/V 配合物 在Cu(O-sal)2en中引入大的R基团，配合物几何构型由平面四方向四面体畸变，从而使电位提高； Cu(S-sal)2en中的S时软配体，易和Cu(I)结合，从而也提高了Cu(I)/Cu(II)的还原电位。 配体的类型和立体化学对Cu(I)/Cu(II)电位的影响，在某些含铜的蛋白质中也表现出同样的影响。在这里，高氧还电位的获得，是蛋白质用2个组氨酸的咪唑基和一个半胱氨酸的巯基侧链为配体，通过配位几何构型向平面三角形畸变来实现的。有时，尽管残基对金属不一定是配位关系，但是电位还会受金属离子周围残基具有的局部介电常数影响，这一现象和简单配合物中溶剂对氧化还原电位的影响类似。 5. 生物高分子的作用 在生物环境中，金属中心的热力学稳定性，不仅由金属内在的对某一氧化态的倾向性、配体组合和配位几何构型所决定，而且也由生物高分子通过它们的三维结构、控制立体化学及提供配体的能力所决定。非配体的残基对某些影响因素也有贡献：局部的亲水性或曾水性、配位部位的空间位阻、能与金属配位层中成键或非键原子相互作用以提高或降低稳定性的氢键基团等。真正想了解金属在生物体中的功能如何，必须对金属和核酸及蛋白质键合时的种种因素加以阐明。 自然界中最有效的螯合剂可能是能折叠的蛋白质链，它能给金属中心提供所需立体化学环境各种取向的氨基酸残基配体。如，牛红血球超氧化酶歧化酶(Cu2Zn2SOD)中的锌结合部位，当透析脱金属后，这一结合部位还是特定的。Cu(II)占据Zn(II)位置，生成Cu2Cu2SOD，但过量的Zn（II）还可以反过来取代Cu(II)，这说明，锌在这一部位有重要的功能，这一特定部位能以某种方式，确保必需金属离子的特殊作用。 2.2 动力学要点 配体交换速率 取代反应 电子转移反应 1. 配体交换速率 第一过渡系除了Cr3+、Co3+，其他金属离子的水交换速率都非常快。一般低电荷金属离子比高电荷金属离子与配体交换速率快，第二、第三过渡系金属配合物与第一过渡系同族对应配合物相比，动力学惰性要大的多。如，当顺铂[Pt(NH3)2Cl2]