[理学]43 蛋白质的分子结构.pptVIP

Summary * 蛋白质结构总结 一级结构：20种AA排列顺序及二硫键位置 形成 二级结构：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 组合 超二级结构：肽链片断组成有规则的二级结构、组合体 组合 结构域：肽链卷曲、折叠成球形的区域或分子 组合 三级结构：一条完整的肽链形成的球形分子或亚基 组合 四级结构：若干亚基组装成聚合体 构象单元 具有完整的生物活性 * 蛋白质和核酸结构比较 * 结构 VS 功能？ * * * * * * * * * * * * 复习RNA * * * 是一条肽链还是多条肽链？ α-螺旋的意义 α-螺旋是蛋白质构象中最为常见的螺旋盘曲形式 * 有些蛋白质具有较多的α-螺旋区，如血红蛋白和肌红蛋白，多肽链大约75%的长度形成α-螺旋； 有些蛋白质只含少量的α-螺旋，如溶菌酶和糜蛋白酶，α-螺旋区只占10%和5%。 α-螺旋稳定的原因？ 大量的氢键。 每一个氨基酸残基中的N-H和前面第四个氨基酸残基的C=O之间形成氢键，使α-螺旋十分牢固 * 不利于α-螺旋稳定的因素 酸性或碱性AA残基集中的区域：由于电荷相斥不利于肽链的盘绕 脯氨酸残基出现的部位，多肽链走向转折,不能形成α-螺旋 a. 脯氨酸上Cα-N键不能旋转，结构不易扭转； b. 脯氨酸是亚氨基酸，N上没有供形成氢键的氢； * 较大的R基团集中的区域：因空间位阻大，不利于α螺旋的形成 甘氨酸残基出现的部位，不利于α-螺旋的形成 a.甘氨酸R基为H，由于Ca上有2个氢，使Ca-C、Ca-N的转动的自由度很大，即刚性很小，所以使螺旋的稳定性大大降低； b. 甘氨酸R基为H，在形成三级结构时不能与其它侧链基团形成次级键，所以不利于α-螺旋的稳定； * β折叠是由多条伸展的多肽链靠氢键并行联结而成的锯齿状片层结构。 2. β折叠 (β-pleated sheet) * ?-折叠结构特征： （1）氢键是维持β折叠结构稳定性的作用力，它由一条链上的羰基和相邻肽链上的氨基形成。 * 即氢键是在不同肽链之间或同一条肽链不同肽段之间形成的。 （2）多肽链中的肽键平面之间折叠成锯齿状，侧链基团交替地伸向片层的上方和下方。 * （3）有两种折叠形式 N端在同一端。氨基酸残基之间沿轴相距0.65nm 平行式 * 反平行式更为稳定 * N端不在同一端。氨基酸残基之间沿轴相距0.70nm 反平行式 侧链基团的大小 只有多肽链中氨基酸残基的R较小时，才能允许一两肽段彼此靠近。 如蚕丝蛋白中含有大量的β-折叠，因为蚕丝蛋白中含有大量的甘氨酸残基和丙氨酸残基。 * β-折叠稳定的原因： 大量链内或链间氢键 影响β-折叠形成的因素： 形状 氢键 R基团 延伸性 α-螺旋 螺旋状 链内 较大 较大 β-折叠 锯齿状 链内或链间 较小 较小 α-螺旋与β-折叠的比较 * 破坏二硫键，断开氢键，解开α螺旋。 固定形状，添加氧化剂，回复α螺旋。 * 烫发是一项生物化学工程 多肽链经常出现180℃的回折，这种回折就是β转角。 也叫β回折、 β弯曲、发夹结构或U形结构。 * 3.β转角(β-turn） β-转角的结构特点 由四个连续的氨基酸残基构成，主链骨架本身以大约180℃返回折叠。 有两种类型，区别在于连接二、三两个残基的肽平面反转了180℃。 * 第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸的N-H形成氢键，从而稳定转折的构象。 多肽链在甘氨酸和脯氨酸处容易形成β-转角。 多出现在球蛋白表面。 * 又称无规则卷曲、自由卷曲、自由盘曲，指没有一定规律的松散肽链结构。 无规卷曲常出现在a螺旋与a螺旋、a螺旋与β折叠、β折叠与β折叠之间。是形成蛋白质三级结构所必需的。 酶的功能部位常常处于这种构象区域。 4.无规卷曲（random coil） * 蛋白质二级结构总结 有四种基本结构：a-helix、β-sheet、β-turn、random coil； 四种形式差异在于主链上形成氢键规律不同； 维持蛋白质二级结构的主要力量是主链上所形成的氢键； 蛋白质二级结构四种形式都仅仅是肽链中局部空间结构或构象单元。 * 4.4.3 超二级结构和结构域 蛋白质中相邻的二级结构单位组合形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。 如：??、???、?曲折等 * 1. 超二级结构（super-secondary structure） A．??；B ? X ?； C ? ? ?； D ?曲折； E. 回形拓扑结构 * 2. 结构域（domain） * 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，又称为功能域。 Domain是蛋白质分子中能 够独立存在的功能单位，