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水产动物蛋白质 1 肌肉的结构 无脊椎动物： 日本鲭肌肉的结构 1.2 肌肉的细微结构 几种鱼类的暗色肉、普通肉的蛋白质组成mg/g 3 肌肉的构成蛋白质 概述 3.1.1 肌球蛋白 3.1.1.2 肌球蛋白可以被蛋白酶水解 轻链的结构 3.1.1.3 肌球蛋白的提取分离 3.1.1.4 ATPase 3.1.2 肌动蛋白 3.1.2.2 肌动蛋白的结构 3.1.3 原肌球蛋白 3.1.3.2 原肌球蛋白的结构 3.1.4 肌钙蛋白 3.1.4.2 肌钙蛋白的结构 3.1.4.2 肌钙蛋白的生理功能 3.1.4.3 肌钙蛋白的亚基 3.1.4.4 肌钙蛋白的提取 3.1.5 肌动球蛋白 3.1.5.2 肌动球蛋白的提取 3.1.5.3 Ca2+-ATPase的活性测定 测定结果： 3.1.6 副肌球蛋白 3.2 肌浆蛋白质 3.2.1 糖酵解酶 鱼类普通肌中的主要糖酵解酶及肌酸激酶含量（%） 3.2.2 肌酸激酶 3.2.3 小清蛋白 鲤中小清蛋白的结构 3.2.4 其他蛋白质 3.3 肌基质蛋白质 3.3.1 胶原 3.3.2 其他蛋白质 4 蛋白质在加工、贮藏中的变化 4.1 蛋白质的热变性 肌动球蛋白的热变性： 以Ca2+-ATPase活性为指标 鱼 糕 凝 胶 4.1.2 肌基质蛋白的热变性 4.1.3 热变性的抑制 4.2 蛋白质的冷冻变性 4.2.2 冻结变性的抑制 表 各种化合物对蛋白质冻结变性的抑制效果 羟基化修饰 氧气（O2)、Vc在羟基化修饰中的作用 伤口的愈合 Vc在预防牙龈出血、美容方面的作用 Prolyl hydroxylase Lysyl hydroxylase 糖基化作用 胶原蛋白肽链间的共价连接 Lys Pro 弹性蛋白（elastin）：存在于血管及真皮等各种结缔组织中，是构成弹性县委的肉基质蛋白之一，但在鱼类肌肉中几乎不存在，或者含量甚微。 蛋白质的热变性 蛋白质的冻结变性 肌肉死后的变化 4.1.1 肌原纤维蛋白质的热变性 肌球蛋白： 为此其热稳定性也越低。鱼类肌球蛋白的热稳定性显著低于哺乳类。生息在低温的鱼种凝集速度快 其变性机理为： M+M MD+MD 2MD 快 慢 在肌原纤维中添加高浓度的中性盐，经充分搅拌使肌动球蛋白溶出后，就此在中温下放置，肌动球蛋白分子之间生成共价键，可以生成具有弹力的凝胶，象这样的肌动球蛋白的网状结构，因高温加热而被固定化，便形成所谓的鱼糕凝胶。 明 胶： 形成：将鱼类等可溶性胶原在某种温度下加热，便失去胶原分子特有的三重螺旋结构，变成无规则状态，旋光度和粘度急剧变化，从而生成明胶。 分子量：可分为约10万的α成分和20万的β成分，还发现有30万左右的γ成分及更大的分子量成分。 结构：β 及γ成分是α链通过架桥结合形成。 变性曲线一般呈S状或逆S状； 胶原蛋白变性温度因种类而异； 变性温度与全部三联体中含有亚氨基酸的三联体的数量成比例。 蛋白质的热稳定性通过化学修饰可以得到提高。糖类对热变性有显著抑制效果，并且其抑制效果与糖浓度呈正比。效果特别显著的为半乳糖醇。 氨基酸对热变性也有一定抑制效果，特别是谷氨酸和天冬氨酸效果最显著。 关于蛋白质冷冻变性机理有很多说法，学者一般认同 结合水的分离学说、水合水相互作用学说、细胞液的浓 缩学说等。讨论蛋白质冷冻变性一般都以水为原因，冷 冻条件下，蛋白质自由水与结合水先后结冰，使蛋白质 的立体结构发生变化而造成，同时，还由于细胞内外生 成的冰结晶破坏，并引起细胞液中离子浓度变化，最终 导致蛋白质变性。这种变性几乎是不可逆的。 蛋白质变性主要是肌原纤维蛋白中肌球 蛋白的变性，冷冻过程中蛋白质多肽链展 开，其未折叠部分暴露出非极性氨基酸， 结果导致临近蛋白质间的疏水相互作用， 氢键、二硫键、离子键等形成，最终导致 蛋白质分子间构象重排、分子内发生聚 集。 物理化学变化 肌原纤维蛋白盐溶性的变化 肌原纤维蛋白的ATP酶活性变化 肌原纤维蛋白的活性巯基、总巯基及二硫键的变化 肌原纤维蛋白的表面疏水性及粘度变化 鱼糜凝胶弹性 反映变化的物理化学指标 Chemical Ca2+-ATPase activity Salt-solubility unfrozen water（DSC） Surface hydrophobicity Sulfhydryl content electrophoretic analysis 肌动蛋白：原肌球蛋白：肌钙蛋白=7：1：1 肌钙蛋白T：肌钙蛋白I：肌钙蛋白C=1：1：1 肌钙蛋白对肌球蛋白和肌动蛋白相互作用的制御机理需要三个亚基协同作用。 作用过程：