生物化学复习总结(第二版).docVIP

亚氨基酸 脯Pro 必须氨基酸 缬Val丝Ser赖Lys苯丙Phe 异亮Ile亮Leu蛋Met色Trp 酸性 天冬Asp谷Glu 碱性 赖Lys精Arg组His 紫外吸收 色Trp酪Tyr苯丙Phe 一碳单位 丝Ser甘Gly色Trp组His 磷酸化 丝Ser苏Thr酪Tyr 生酮 亮Leu赖Lys VitB1 TPP焦磷酸硫胺素 脱氢酶辅酶 VitB2 FMN黄素单核苷酸 FAD黄素腺嘌呤二核苷酸 脱氢酶辅酶，氧化呼吸链辅酶，质子载体 VitPP NAD＋烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 NADP＋烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 脱氢酶辅酶，氧化呼吸链辅酶，质子载体 VitB6 磷酸吡哆醇，磷酸吡哆醛 转氨酶辅酶 VitB12 钴胺素（唯一含金属的Vit）’端以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸鸟苷为起始结构，这种m7GpppN结构被称为帽结构，可与帽结合蛋白结合，这种mRNA和帽结合蛋白复合物对于mRNA的转运，与核糖体的结合及稳定性的维持有重要作用 2、3’端大多有一段由数十到百余腺苷酸连接成的多聚腺苷酸结构称多聚A尾，是mRNA在转录完成后额外加入的，目前认为polyA与帽结构共同负责mRNA由核内向胞质的转运，稳定性的维持及翻译起始的调控。 mRNA的功能为作为Pr合成的模板，转录核内DNA遗传信息的碱基序列并携带至胞质指导Pr合成中AA的排序 真核生物tRNA的结构特点与功能 1、含稀有碱基，包括氢尿嘧啶，假尿嘧啶，甲基化嘌呤等，占所有碱基的10-20% 2、形成茎环结构，组成tRNA的几十个核苷酸中存在能局部互补配对的区域，形成局部茎状双链，包括HUU，反密码子和Tψ 3、tRNA末端有AA接纳茎，所有tRNA3’端最后3个核苷酸均为CCA，是AA结合的部位 4、序列中有反密码子，每个tRNA中都有三个碱基与mRNA上编码相应AA的密码子具碱基反向互补关系，可配对结合 tRNA的功能为在Pr合成过程中作为AA载体，将其转呈给mRNA 第三章 酶抑制剂:使酶催化活性降低但不引起酶蛋白变性的物质 酶激活剂：使酶从无活性到有活性或使酶活性增加的物质 酶活性单位：衡量酶活力大小的尺度，反映在规定条件下酶促反应在单位时间内生成一定量产物或消耗一定底物所需的酶量 变构酶：体内一些代谢产物可与某些酶分子活性中心以外部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种调节方式为变构调节，受变构调节的酶为变构酶 酶的共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团可与某种化学集团发生可逆的共价结合从而改变酶活性的过程 阻遏作用：转录水平上减少酶生物合成的物质称辅阻遏剂，辅阻遏剂与无活性的阻遏蛋白结合影响基因的转录的过程称阻遏作用（例子为lac操纵子机制，参见第十三章） 同工酶：催化的化学反应相同，酶蛋白分子结构，理化性质甚至免疫学性质不同的一组酶 何谓酶活性中心？酶的必须基团有哪几种？ 酶的必须基团在空间上相互靠近组成具特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，此区域为酶的活性中心 活性中心内的必须基团有两类 结合基团：结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物 催化基团：影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应 活性中心内的必须基团可同时具这两方面的功能 活性中心外的必须基团：不参加活性中心组成但对维持酶活性中心应有的空间构象起重要作用 何为酶的特异性？有哪三种？ 酶的特异性：酶对其所催化的底物具有严格的专一性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的底物，酶的这种特性称酶的特异性 1、绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 2、相对特异性：有些酶的特异性相对较差，可作用于一类化合物或一种化学键 3、立体异构特异性：有些酶仅作用于底物中的一种立体异构体 MC米氏方程，Km,Vm的意义和如何测定 V=Vm[S]/Km+[S] Km酶促反应速度为最大速度一般时的底物浓度，可用来表示酶对底物的亲和力，于底物亲和力成反比关系，使酶的特征性函数之一，只与酶的结构，酶所催化的底物和反应环境有关，与酶的浓度无关 Vm等于酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶的浓度成正比，如果酶总浓度已知，便可通过Vm计算酶的转换数，定义为酶被底物充分饱和时单位时间内酶分子催化底物转变为产物的分子数 比较三种可逆抑制作用的特点及Vm和Km变化 竞争性抑制：竞争性抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。抑制作用的大小与抑制剂和底物浓度以及酶对他们的亲和力有关。此种抑制可通过增大底物浓度解除。Km↑Vm不变 非竞争性抑制：一支既与酶活性中心以外必须基团结合，不影响酶与底物结合，酶与底物结合也不影响酶与抑制剂结合，但酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释