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作为一位生物化学家，鲍林最著名的工作是a-螺旋的发现。30至40年代，科学家们开创了X射线测定氨基酸结构的工作，而a-螺旋的发现使X射线分析达到了新的高峰。这项发现给鲍林提供了立体化学数据，足以解释已经得到的蛋白质纤维(如头发、指甲和肌肉)的X射线衍射谱。 据说这个发现是在病床上完成的。鲍林因患感冒躺在病床上，闲来无事便用纸折了一个平面肽键来玩，这时他发现按每3．6个残基为一周旋转可以得到一个令人满意的螺旋结构。这项发现再加上他对化学做出的诸多突出贡献，使他在1954年获得了诺贝尔化学奖。 α螺旋是蛋白质的二级结构。它和β折叠一起被称为“规则二级结构” ，因为他们都具有重复的Φ和Ψ值 α-螺旋（α-helix）：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。 α-螺旋结构详述 α螺旋是一种最常见的二级结构，最先由Linus Pauling和Robert Corey于1951年提出，其主要内容是： ①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展； ②螺旋形成是自发的，肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n+4位残基上的-NH之间形成的氢键起着稳定的作用；被氢键封闭的环含有13个原子，因此α螺旋也称为3.6/13螺旋； ③每隔3.6个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°，螺距为0.54nm 即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm；螺旋的半径0.23nm；Φ角和Ψ角分别为-57°和-48°； ④α螺旋有左手和右手之分，但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋； ⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。 α-螺旋功能 α-螺旋在DNA结合基序（DNA binding motifs）中有非常重要的作用，比如在锌指结构，亮氨酸拉链，螺旋-转角-螺旋等基序中都含有α-螺旋。 这是因为α-螺旋的直径为1.2nm，正好和B-DNA大沟的直径相等，所以能够和B型DNA紧密结合。 α-螺旋稳定性 在α螺旋中，平均每个螺旋周期包含3.6个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧，同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，N－O距离是2.8?。这种氢键大致与螺旋轴平行。 一条多肽链呈α螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。 在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部（α螺旋内）的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成没有影响，因此，更可能促进α螺旋结构的形成。 α-螺旋靠氢键维持稳定，一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键 右手α螺旋空间位阻较小，符合立体化学的要求，在肽链折叠中容易形成，构象稳定 影响α螺旋形成的因素： ①R基的大小：较大的难形成，如多聚Ile ②R基的电荷性质：不带电荷易形成 ③ Pro：（1）-NH参与环的形成，C ? -N不 能旋转 （2）无法提供质子，不能形成链 走进α-螺旋 α-螺旋简述 李纳斯·鲍林 罗伯特·科里 提出： 走进科学家 基本内容 α-螺旋概述 α-螺旋稳定性 α-螺旋结构详述 α-螺旋功能 α-螺旋概述