氨基酸及蛋白质.pptVIP

胰岛素 1965年9月，中国在世界上首次合成牛胰岛素。 １ 蛋白质的分类 按蛋白质的结构：单纯蛋白质和结合蛋白质。 辅基：脂肪、糖、核酸等。 按蛋白质的形状：纤维蛋白和球蛋白。 按蛋白质的功能：活性蛋白质和非活性蛋白质。 活性蛋白质，如酶、激素、抗体等； 非活性蛋白质，如胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白等。 §16-3 蛋白质 ２ 蛋白质的结构 (1) 一级结构 蛋白质分子中以共价键相连的氨基酸的排列次序。 由几条肽链组成的蛋白质，每条肽链称为亚基，在肽链中每个氨基酸单位称为氨基酸残基，如牛胰岛素有两条亚基，共51个氨基酸残基。 蛋白质一级结构的研究方法：研究多肽结构的端基分析、部分水解等方法。 (2) 蛋白质的二级结构 是多肽链主链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基侧链的构象。 稳定蛋白质二级结构的因素是氢键。 多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则的构象，这称为二级结构。 α螺旋：蛋白质的一条肽链中有规律的螺旋结构，每一圈含3.6个氨基酸残基。 β折叠：两条肽链或一条肽链的两段平行排列。 β转角：肽链的180o回折的角。 无规则卷曲：没有规律性的肽链构象。 三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 依靠疏水作用、氢键、盐键、范得华力维持。 肌红蛋白 四级结构： 蛋白质的生理活性是由三级、四级结构来决定的。 蛋白质分子中每一个具有独立三级结构的多肽链称为亚基，不少蛋白质是由两个以上的多肽链组成的； 蛋白质的四级结构是指各条亚基的空间排布，及亚基接触部位的布局和相互作用。 亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。 ３ 蛋白质的性质 (1) 等电点和胶体性质 蛋白质分子颗粒的直径在0.1~0.001μm，形成胶体溶液，具有一定稳定性。 ①蛋白质分子中含有许多亲水基，如羧基、氨基、羟基等。 ②蛋白质是两性化合物，颗粒表面都带有电荷。 原因： (2) 蛋白质的变性 破坏三级结构、打开二硫键，引起可逆变性。 破坏二级结构，导致不可逆变性。 蛋白质在一定的物理或化学因素的影响下，其分子结构发生变化，导致性质改变，称为蛋白质的变性。 研究蛋白质变性的意义： 掌握变性条件，防止蛋白质变性； 利用变性，把蛋白质拆成亚基，进行研究； 研究维持蛋白质二、三级结构的作用力。 １ 酶的组成 单纯酶：催化活性仅由蛋白质的结构决定； 结合酶：催化活性除蛋白质部分外，还需要非蛋白质物质，称为辅酶。 辅酶主要有两类： 金属离子如Cu2+、Zn2+、Mn2+等； 低分子量的有机化合物如叶绿素、血红素、维生素等。 §16-4 酶 ２ 酶的特性 (1) 酶的催化反应 酶 底物 复合物 酶·产物的复合物 产物 (2) 酶和一般催化剂的共性 能加快反应速度，在反应前后它本身没有质和量的变化； 能够改变反应速度，但不能改变化学平衡； 能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能。 (3) 酶催化作用特性 高效性：比一般催化剂高107~1013倍。 专一性： 条件温和：pH=5~8、20~40℃。 麦芽糖酶只能使α-葡萄糖苷键水解，对β-葡萄糖苷键无效； 酵母中的乳酸脱氢酶，只催化L-乳酸脱氢生成丙酮酸，而不影响D-乳酸。 (4) 酶作用专一性的原因 酶的活性中心示意图 ３ 酶的分类和命名 (1) 分类 六大类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、合成酶。 (2) 命名 习惯命名法：根据两个原则 ①根据催化的底物； ②根据催化反应的性质。 常结合上述两个原则来命名，如乳酸脱氢酶，是催化乳酸脱氢反应的。 系统命名法：以酶的催化反应为基础，要写出作用物及催化反应的性质。 丙氨酸 酮戊二酸 丙酮酸 谷氨酸 习惯名：谷丙转氨酶 系统名：丙氨酸:酮戊二酸氨基转移酶 谷丙转氨酶 ４ 酶在有机化学中的应用 天冬氨酸的生产 消旋化氨基酸酯的酶法拆分 D,L-氨基酸酯 L-氨基酸 D-氨基酸酯 ?氨基酸的分类、命名、结构、性质和制备； ?肽的结构和肽键，多肽结构的测定； ?蛋白质的分类、结构和性质； ?酶的组成、分类及催化反应的特性。 ?氨基酸的结构、构型、性质和制备； ?肽的结构和肽键，蛋白质的结构和性质。 第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质 １ 氨基酸的结构、分类和命名 结构：组成蛋白质的氨基酸有20种，都是α-氨基酸。 除甘氨酸外，都有旋光性，且都是L型的。 L-乳酸 L-丙氨酸 L-苏氨酸 §16-1 氨基酸 命名：天然氨基酸常采用习惯名称。 构成蛋白质的20种氨基酸，有一套通用的符号，这些符号象元素符号一样，