真核生物起始tRNA是.PPTVIP

生物信息的传递 ——从mRNA到蛋白质 本章节主要内容 一、遗传密码 二、蛋白质的生物合成 三、蛋白质前体的加工 四、蛋白质跨膜转运机制 五、蛋白质的一级结构 六、蛋白质的空间结构 七、蛋白质的变性与复性（蛋白质的折叠机制） （一）三联子密码定义 mRNA链上每三个核甘酸翻译成蛋白质多肽链上的一个氨基酸，这三个核甘酸就称为密码子或三联子密码(triplet coden) 。 （二）三联子密码破译 （三）遗传密码的性质 1、简并性 2、普遍性与特殊性 3、 连续性 从mRNA 5?端起始密码子AUG到3?端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链，称为开放阅读框架(open reading frame, ORF)。 4、摆动性 密码子、反密码子配对的摆动现象 二、蛋白质的生物合成 1．氨基酸的活化 tRNA与酶结合的模型 2．肽链的起始： 原核30S小亚基先与mRNA结合，再与fMet-tRNAfMet结合，最后与50S大亚基结合； 真核40S小亚基先与Met-tRNAMet相结合，再与模板mRNA结合，最后与60S大亚基结合。 均需要ATP供能，Mg2+；起始位点是AUG。 起始因子： 原核生物有三种起始因子 IF-1：促进IF-2及IF-3的活性。 IF-2：使fMet-tRNAfMet有选择地与30S结合。 IF-3: 促进mRNA与30S结合及保持30S亚基稳定性的作用。 真核生物的起始因子大概有10种 eIF-4 (CBP)：帽子结合蛋白，识别帽子结构。 eIF-1、eIF-2、eIF-3：与40S小亚基结合 3．肽链的延伸和终止： 合成的方向是N端到C端。 终止密码子UAG\UAA\UGA。 释放因子（RF）促成终止。 原核生物释放因子：RF1，RF2， RF3。 真核生物释放因子eRF。 三、蛋白质前体的加工 N端fMet或Met的切除 二硫键的形成 特定氨基酸的修饰 切除新生肽链中非功能片段 多聚体构成的蛋白质还要经过聚合过程。 四、蛋白质跨膜转运机制 1、信号假设：在蛋白质合成过程中N端有15~36个氨基酸残基的肽段---信号肽，他能引导蛋白质的肽链到达并通过内质网。然后被内质网中的信号肽酶切除，成熟蛋白质N端并无信号肽。 2、信号识别颗粒： 在胞液中有一种信号识别颗粒（SRP），含有300个核苷酸的7S小分子RNA（小胞浆scRNA）及6种蛋白质的核糖核蛋白，在信号肽出现后，能识别并结合信号肽及核糖体，使翻译暂停，并与膜上的SRP受体蛋白（停靠蛋白）结合，引导肽链跨膜转运。 伴侣蛋白 经过跨膜转运进入内质网的肽链，在折叠过程中是在蛋白伴侣（chaperones)或称分子伴侣（molecular chaperones)辅助下完成的，起到介导各种功能域乃至整个蛋白质分子的折叠。辅助肽链折叠成天然构象的蛋白质。 五、蛋白质的一级结构 1、蛋白质一级结构的测定 分离出某蛋白质的mRNA，逆转录生成cDNA,测定此cDNA的碱基序列。 先测定出该蛋白质氨基末端约25个氨基酸残基的序列，制成DNA探针，探测出互补DNA，经PCR扩增再测定其碱基序列。 2、蛋白质家族 来自同一祖先蛋白质，随着进化而分化为不同功能特征的同源蛋白质。 氨基酸组成相同大于50%的属于同一家族蛋白质，小于50%称为超家族蛋白质。 六、蛋白质的空间结构 蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构（构象）是指蛋白质的二级、三级和四级结构。 1、蛋白质的二级结构 （1）α－螺旋：含α－螺旋丰富的蛋白质结构紧密而稳定少变，故蛋白质的功能区常不在α－螺旋区而在其邻近。 （3）β－转角：肽链走向的多次逆转，主要是通过β-转角来实现的，可使肽链出现1800回折。 2、蛋白质的三级结构 （1）超二级结构：α-螺旋与β-折叠组成的特殊结构模块，此种确定的折叠类型称为超二级结构。几乎所有的三级结构都可以用这些折叠类型予以描述，因此又将其称为标准折叠单位。 αα 、ββ、βαβ常见的三种类型 （2）模体： 蛋白质分子空间结构中存在着某些立体形状和拓扑结构颇为类似的局部区域，称之为模体（motif）。 3、蛋白质的四级结构 多数蛋白质是由多个亚基结合而完成其功能的，既可以是结构相同的亚基，也可以是不同结构的亚基聚合。 亚基对DNA的利用来说是一种经济的方法 例如：合成一个6000氨基酸的蛋白质需要18000个bp,如果这个蛋白质是由六个相同的亚基装配而成的，仅3000个bp就够了。 多亚基形式可以减少蛋白质合成过程中随机的错误对蛋白质活性的影响。 6000个氨基酸的蛋白质中插错了一个氨基酸，这个蛋白质可能