第7章__细胞质基质与内膜系统20151013.ppt

图片来源：/Locked/media/ch03/03_cell-cytosol.jpg * 图片来源：/biology/cellstructure/intracellularcomponents/section1.html Figure %: Location of the cytosol within a cell. * 聚蔗糖Dextran Ficoll 或聚乙二醇 多糖，蛋白质，核酸以及各种各样的细胞器使得细胞内变的非常拥挤。例如，细胞内蛋白质的总浓度达到200～300g/L , RNA 的浓度达到75～150g/L，则大肠杆菌中蛋白质和RNA 的，总浓度达到300～400g/L 。 * Figure 3-64a Molecular Biology of the Cell (? Garland Science 2008) * 若N 端的第一个氨基酸是Met（甲硫 氨酸）、Ser（丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Ala（丙氨酸）、 Val（缬氨酸）、Cys（半胱氨酸）、Gly（甘氨酸）或Pro（脯 氨酸），则蛋白质往往是稳定的；如是其他氨基酸，则 往往是不稳定的。在真核细胞每种蛋白质起始合成时， N 端的第一个氨基酸都是甲硫氨酸（细菌中为甲酰甲 硫氨酸），但合成后不久便被特异的氨基肽酶水解除 去，然后由氨酰-tRNA 蛋白转移酶（aminoacyl-tRNAprotein transferase）把一个信号氨基酸加到某些蛋白质 的N 端，最终在蛋白质的N 端留下一个稳定或不稳定 的氨基酸残基。 图7-2 由泛素和蛋白酶体所介导的蛋白质降解途径示意图 A. 经负染色的蛋白酶体结构电镜照片。B. 靶蛋白泛素化及其降解示意图： 1.泛素活化酶 E1 活化泛素分子；2. 泛素分子转移至泛素结合酶（泛素载体蛋白） E2 ；3. 泛素连接酶E3 催化形成异肽 键；4. 靶蛋白被泛素化；5. 蛋白酶体识别泛素化靶蛋白、ATP 水解驱动泛素移除、靶蛋白解折叠转入蛋白酶体核心内被降解。 泛素是一种由76个氨基酸残基组成的小分子蛋白，具有蛋白质降解和细胞周期调控等多种生物学功能。 * * * * * 1.含有(Glc)3 (Man)9 (GlcNAc)2 的寡聚糖首先在内质网磷酸多萜醇载体上组装，然后在糖基转移酶的催化下，寡聚糖基从磷酸多萜醇载体转 移到新生肽链的天冬酰胺残基上 2~3. 在分子伴侣Bip 和蛋白二硫键异构酶的帮助下，蛋白质折叠时，3 个葡萄糖残基分别被葡糖苷酶所切 除（3 a 在内质网蛋白质正确折叠时起作用） 4. 一个 Man 残基被移除，形成(Man)8 (GlcNAc)2 高甘露糖型寡聚糖. * 内质网中有一种蛋白二硫键异构酶（protein disulfide isomerase，PDI），它附着在内质网膜腔面上， 可以切断二硫键，形成自由能最低的蛋白质构象，从 而帮助新合成的蛋白质重新形成二硫键并产生正确折 叠的构象。 * 赖氨酸 天冬氨酸 谷氨酸 亮氨酸 Schematic representation of the ubiquitin-proteasome pathway and the secretory pathway with the quality control machinery that dislocate misfolded proteins from the ER. The acronyms of the transcripts contained in IMP1 granules are indicated in red. For full names refer to Table I (1). Proteins to be glycosylated enter the ER in an unfolded state upon co-translational translocation through the heterotrimeric Sec61 channel. Nascent polypeptides are covalently modified by attachment of high mannose core oligosaccharides. N-Linked glycosylation is carried out by the oligosaccharyltransferase complex. Both DAD1 and DC2 have been identified as members of the large oligosaccharyltransferase complex (54). In the ER, the core glycan G