第8章_蛋白质的降解与氨基酸代谢.pptVIP

* * * * * * * * * 生物化学是研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科。其任务主要是从分子水平阐明生物体的化学组成，及其在生命活动中所进行的化学变化与其调控规律等生命现象的本质。由于生物化学与分子生物学的迅速发展，其已成为新世纪生命科学领域的前沿学科，对农业的发展也发挥出越来越大的促进作用。　　生物化学作为生物类各专业的一门专业基础课。它的任务是使学生了解生物体化学组成成分的分子结构及其性质，生命活动中发生的化学变化和调控规律，从而掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学习其他专业基础课和专业课程奠定必要的基础。 （三）谷氨酸族 4+1种：Glu、Gln、Pro、羟脯氨酸 （四）天冬氨酸族 6种：Asp、Asn、Lys、 Met、 Thr、Ile （五）芳香氨酸族 3种： Trp、Tyr、Phe （六）组氨酸 C架为5-磷酸核糖（R-5-P ） 糖、脂及蛋白质代谢的相互联系 练一练 转氨酶的辅酶均为： A、生物素 B、乙酰CoA C、磷酸吡哆醛 D、 FMN AUG是终止密码子 。 （ ） 原核细胞中每一个染色体有多个复制起点 。 （ ） 真核生物蛋白质合成的启始氨酰-tRNA为fMet-tRNAfMet × × * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * 一、蛋白酶（肽链内切酶） 作用于肽链内部的肽键。e.g. 胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶、弹性蛋白酶、木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶。 二、肽酶（肽链外切酶） 又称肽链端解酶，只作用于多肽链末端，依次将AA一个一个、或两个两个地从肽链水解下来。 1、二肽酶：专门水解二肽。 2、氨肽酶：专一作用于氨基末端的肽键。 3、羧肽酶：专一作用于羧基末端的肽键。 第二节 氨基酸的降解与转化  外源性蛋白 内源性蛋白 氨基酸代谢概况 一、脱氨基作用 （一）氧化脱氨基作用（主要方式） 指AA在酶作用下先脱去两个H形成亚氨基酸，亚氨基酸再自动与水反应生成a-酮酸和氨（NH4+）的过程。 L-氨基酸氧化酶：辅基为FMN，最适pH为10； D-氨基酸氧化酶：辅基为FAD，分布广活性强； 谷氨酸脱氢酶（GDH）：普遍存在于动植物和微生物体内，无需氧气，活性和专一性都很强，且只对L-谷氨酸起催化作用。 * 此酶是一个结构很复杂的别构酶。ATP、GTP、NADH可抑制其活性；ADP、GDP及某些AA可激活其活性。因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行，有利于AA分解供能。 （二）转氨基作用 指α-AA和α-酮酸间由转氨酶催化的氨基转移反应。 转氨作用是肝外组织中AA脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，其它AA都能参与转氨基作用。 体内转氨酶种类繁多，其辅酶均为磷酸吡哆醛；大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基受体。 在大多数动物组织细胞中，谷草转氨酶的含量最高，活性最大；且Asp是合成尿素时氮的供体，通过转氨作用解决氨的去向。 正常情况下血清中转氨酶活性很低，但在心脏和肝脏中则很高；当心脏或肝脏受损时，大量的转氨酶流入血清，会引起血清中转氨酶活性升高，可依据这一变化来诊断肝炎。 （三）联合脱氨基作用 指AA不直接氧化脱氨，而是先与α-酮戊二酸通过转氨作用生成相应的α-酮酸和谷氨酸，谷氨酸再氧化脱氨的过程。 单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活力都低。 谷氨酸脱氢酶联合脱氨基作用：合成非必需AA的主要途径；也是肝、肾等组织的主要脱氨途径。 嘌呤核苷酸循环联合脱氨基作用： （四）非氧化脱氨基作用 ①直接脱氨基作用；（氨解酶催化Phe、Tyr） ②还原脱氨基作用； ③水解脱氨基作用； ④脱水脱氨基作用； ⑤脱巯基脱氨基作用； ⑥氧化还原脱氨基作用； （五）脱酰氨作用 二、脱羧基作用 体内部分L-AA可在脱羧酶作用下，脱羧生成相应的一级胺。生物体内广泛存在脱羧酶，其辅酶为磷酸吡哆醛，但是His脱羧酶无需要辅基（生成组胺）。脱羧酶的专一性很高，一般一种AA对应一种脱羧酶。 直接脱羧基作用： 氧化脱羧基作用： *多巴进一步氧化可生成聚合物黑素。人体皮肤的表皮基底层及毛囊中存在黑素细胞，能将酪氨酸转变为黑素，使皮肤和毛发呈现黑色。 *帕金森病人因中枢神经递质多巴胺的减少表现出颤抖等症状。 三、氨基酸降解产物去路 （一）NH3的去路 1、再生为氨基酸：组织细胞中碳水化合物代谢旺盛时，氨可与碳水化合物生成的α-酮酸发生氨基化反应重新生